Konalbumin
Ovotransferrin je složen tak, že tvoří dva laloky (N-A C-terminály) a každý lalok sestává z vazebného místa. Každý lalok je pak rozdělen do dvou domén se 160 aminokyselinovými zbytky. Jeho struktura se také skládá z patnácti disulfid zesíťovává a žádné volné sulfhydrylové skupiny. Disulfidové skupiny stabilizují terciární struktury proteinů. Transferiny jsou proteiny vázající železo a reaktanty akutní fáze zvířecího séra. Má vazebný log 15 při pH 7 nebo vyšším, což znamená, že vazebná kapacita ovotransferinu na železo rychle klesala při pH, které je menší než 6. Tato rodina je také známá svou rolí při zrání buněk transportem základních živin do vyvíjejících se embryí. Ovotransferrin funguje jako antimikrobiální činidlo a transportuje železo do vyvíjejícího se embrya. Protože se váží na železo, je pro škodlivé bakterie obtížné s nimi být nutričně spokojeni, takže působí jako antimikrobiální látka.
primární sekvence ovotransferinu je podobná sekvenci mnoha sérových transferinů nalezených u jiných druhů. Nedávno vědci objevili u lidí transferrin v krevním séru, který váže železo jako ovotransferrin a který vykazuje 50% homologii s ovotransferinem, tj. V C – laloku má lidské sérum dva N-glykany, zatímco slepičí ovotransferrin má jediný N-glykan. V důsledku toho se tento protein strukturálně liší od svého sérového protějšku kvůli jeho glykosylačnímu vzoru. O těchto proteinech se říká, že jsou glykosylovány, protože k nim jsou připojeny uhlohydráty. Glykosylace je nejčastější kovalentní modifikace (tvorba chemických vazeb), která se vyskytuje v živých organismech. Tento proces je určen strukturou proteinové páteře a místem připojení uhlohydrátů.
kromě toho je ovotransferrin glykosylován n-vazbou na aminokyselinu známou jako asparagin, což znamená, že glykan, sacharidový řetězec, je připojen k dusíku na aminokyselině. Asparagin, který se hojně vyskytuje v chřestu (odtud jeho název), je jednou z dvaceti nejběžnějších aminokyselin a byl první aminokyselinou, která byla izolována. Zatímco ovotransferrin se identifikuje se svou rodinou, existují dva typy ovotransferinových proteinů: apo a holo. Apo-Ovotransferrin je zbaven železa a holo-Ovotransferrin je nasycen železem. Protože apo-ovotransferrin je zbaven železa, je snadno zničen fyzikálním a chemickým ošetřením.
biologicky izoluje konalbumin a izoluje kovové kontaminanty ve vaječném bílku.