Konformační změna

Mnoho biofyzikálních technik, jako jsou krystalografie, NMR, elektronová paramagnetická rezonance (EPR) pomocí spin label techniky, kruhového dichroismu (CD), vodík exchange, a PRAŽCE mohou být použity pro obor makromolekulární konformační změnu. Duální polarizační interferometrie je stolní technika schopná měřit konformační změny v biomolekulách v reálném čase ve velmi vysokém rozlišení.

specifická nelineární optická technika zvaná druhá harmonická generace (SHG) byla nedávno použita ke studiu konformačních změn proteinů. V této metodě, druhá-harmonické-aktivní sonda je umístěna na místě, které prochází pohybu v proteinu pomocí mutageneze nebo non-site-specific přílohu, a protein je adsorbované nebo konkrétně imobilizované na povrch. Změna konformace proteinů vede ke změně čisté orientace barviva vzhledem k povrchové rovině a tedy intenzitě druhého harmonického paprsku. Ve vzorku proteinu s dobře definovanou orientací lze kvantitativně stanovit úhel sklonu sondy v reálném prostoru a v reálném čase. Jako sondy lze také použít nepřirozené aminokyseliny s druhou harmonickou aktivitou.

jiná metoda používá elektro přepínatelné biosurfaces, kde jsou proteiny umístěny na vrcholu krátkých molekul DNA, které jsou pak taženy pufrovým roztokem aplikací střídavých elektrických potenciálů. Měřením jejich rychlosti, která v konečném důsledku závisí na jejich hydrodynamickém tření, lze vizualizovat konformační změny.