grundlæggende komponenter i bindevæv og ekstracellulær matrice: elastin, fibrillin, fibuliner, fibrinogen, fibronectin, laminin, tenasciner og thrombospondiner
collagener er de mest rigelige komponenter i den ekstracellulære Matrice og mange typer blødt væv. Elastin er en anden vigtig komponent i visse bløde væv, såsom arterievægge og ledbånd. Mange andre molekyler, selvom de er lavere i mængde, fungerer som væsentlige komponenter i den ekstracellulære matrice i blødt væv. Nogle af disse er gennemgået i dette kapitel. Udover deres grundlæggende struktur, biokemi og fysiologi, deres roller i lidelser i blødt væv diskuteres kun kort, da de fleste kapitler i dette bind omhandler relevante individuelle forbindelser. Fibronectin med sin muldomainstruktur spiller en rolle som “master arrangør” i matricen samling, da det danner en bro mellem celleoverfladereceptorer, f. eks., integriner og forbindelser såsom kollagen, proteoglycaner og andre fokale adhæsionsmolekyler. Det spiller også en væsentlig rolle i samlingen af fibrillin-1 i et struktureret netværk. Lamininer bidrager til strukturen af den ekstracellulære matrice (ECM) og modulerer cellulære funktioner såsom vedhæftning, differentiering, migration, stabilitet af fænotype og modstand mod apoptose. Selvom fibrinogens primære rolle er i koagulationsdannelse, efter omdannelse til fibrin med thrombin, binder det sig også til en række forbindelser, især til forskellige vækstfaktorer, og som sådan er fibrinogen en spiller i kardiovaskulær og ekstracellulær matrice fysiologi. Elastin, en uopløselig polymer af den monomere opløselige forløber tropoelastin, er hovedkomponenten i elastiske fibre i matricsvæv, hvor det giver elastisk rekyl og modstandsdygtighed over for en række bindevæv, f.eks. aorta og ledbånd. Elastiske fibre regulerer aktiviteten af TGF-Karts gennem deres tilknytning til fibrillinmikrofibriller. Elastin spiller også en rolle i celleadhæsion, cellemigration og har evnen til at deltage i cellesignalering. Mutationer i elastingenet fører til cutis Laksa. Fibrilliner repræsenterer den dominerende kerne af mikrofibrillerne i elastiske såvel som ikke-elastiske ekstracellulære matricer og interagerer tæt med tropoelastin og integriner. Ikke alene giver mikrofibriller strukturel integritet af specifikke organsystemer, men de giver også et stillads til elastogenese i elastiske væv. Fibrillin er vigtig for samlingen af elastin i elastiske fibre. Mutationer i fibrillin-1-genet er tæt forbundet med Marfan-syndrom. Fibuliner er tæt forbundet med kældermembraner, elastiske fibre og andre komponenter i ekstracellulær Matrice og deltager i dannelsen af elastiske fibre. Tenasciner er ECM polymorfe glycoproteiner, der findes i mange bindevæv i kroppen. Deres udtryk er reguleret af mekanisk stress både under udvikling og i voksenalderen. Tenasciner medierer både inflammatoriske og fibrotiske processer for at muliggøre effektiv vævsreparation og spiller roller i patogenesen af Ehlers-Danlos, hjertesygdom og regenerering og genopretning af muskel-tendinøst væv. En af rollerne for thrombospondin 1 er aktivering af TGF-krus. Øget ekspression af trombospondin-og TGF-kur-aktivitet blev observeret ved fibrotiske hudlidelser såsom keloider og sklerodermi. Brusk oligomerisk matricsprotein (COMP) eller thrombospondin-5 er primært til stede i brusk. Høje niveauer af COMP er til stede i fibrotiske ar og systemisk sklerose i huden og i senen, især med fysisk aktivitet, belastning og post-skade. Det spiller en rolle i ombygning af karvæggen og er også fundet i aterosklerotisk plak.
