Konformationsændring

mange biofysiske teknikker såsom krystallografi, NMR, elektronparamagnetisk resonans (EPR) ved hjælp af spin-etiketteknikker, cirkulær dikroisme (CD), hydrogenudveksling og bånd kan bruges til at studere makromolekylær konformationsændring. Dobbelt polarisationsinterferometri er en benchtop-teknik, der er i stand til at måle konformationsændringer i biomolekyler i realtid ved meget høj opløsning.

en specifik ikke-lineær optisk teknik kaldet second-harmonisk generation (SHG) er for nylig blevet anvendt til undersøgelsen af konformationsændring i proteiner. I denne metode placeres en anden harmonisk-aktiv sonde på et sted, der gennemgår bevægelse i proteinet ved mutagenese eller ikke-stedspecifik binding, og proteinet adsorberes eller specifikt immobiliseres til en overflade. En ændring i proteinkonformation frembringer en ændring i farvestoffets netorientering i forhold til overfladeplanet og derfor intensiteten af den anden harmoniske stråle. I en proteinprøve med en veldefineret orientering kan sondens hældningsvinkel bestemmes kvantitativt i reelt rum og realtid. Anden-harmoniske-aktive unaturlige aminosyrer kan også bruges som prober.

en anden metode anvender elektroomskiftelige biosurfaces, hvor proteiner placeres oven på korte DNA-molekyler, som derefter trækkes gennem en bufferopløsning ved anvendelse af alternerende elektriske potentialer. Ved at måle deres hastighed, som i sidste ende afhænger af deres hydrodynamiske friktion, kan konformationsændringer visualiseres.