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Il existe une enzyme chez l’homme, appelée Facteur de Noël. Il n’est pas responsable de nous remplir de joie festive, mais est l’une des enzymes responsables de la coagulation du sang. Il porte le nom d’un enfant appelé Stephen Christmas qui avait une mutation de son Facteur de Noël, autrement connu sous le nom de facteur de coagulation IX, provoquant l’hémophilie B (parfois appelée Maladie de Noël d’après lui).

Le rôle du facteur de Noël est de cliver une liaison peptidique dans une autre enzyme, le facteur X. Ce faisant, il active cette enzyme qui est l’étape suivante de la cascade de coagulation qui aboutit finalement à une fibrine réticulée et à un caillot sanguin.

La mutation originale de Noël

Bien qu’il existe plus de 140 mutations connues dans la protéine de facteur IX humain à l’origine de l’hémophilie B, la mutation originale de la maladie de Noël, révélée par séquençage de l’ADN de Stephen Christmas, est une substitution de la guanine à la cytosine. Cela change la cystéine 252 (représentée en rouge sur l’image ci-dessous) en sérine, provoquant la perte d’une liaison disulfure juste à côté du site actif de l’enzyme (qui est occupé par la P-amino benzamidine violette sur l’image ci-dessous).

Hémophilie B les patients présentant des niveaux réduits de facteur de Noël actif, plutôt que sans enzyme active, ne présentent que des symptômes bénins. Cela suggère que l’enzyme pourrait être partiellement inhibée sans provoquer de saignements incontrôlés lors de blessures, ce qui en fait une cible attrayante pour les médicaments anticoagulants. Notre vue des composés dans le système de recherche PDBe vous permet de voir toutes les petites molécules liées au facteur de Noël; beaucoup d’entre elles sont des thérapeutiques potentielles.

Donc, si vous glissez avec le couteau en découpant la dinde ce Noël, soyez très reconnaissant d’avoir un facteur de Noël stable et fonctionnel.