La conalbumine
L’ovotransferrine est pliée de manière à former deux lobes (terminaux N et C) et chaque lobe est constitué d’un site de liaison. Chaque lobe est ensuite divisé en deux domaines de 160 résidus d’acides aminés. Sa structure se compose également de quinze réticulations disulfures et d’aucun groupe sulfhydryle libre. Les groupes disulfures stabilisent les structures tertiaires des protéines. Les transferrines sont des protéines de liaison au fer et des réactifs de phase aiguë du sérum animal. Il a un log de liaison de 15 à un pH de 7 ou plus, ce qui signifie que la capacité de liaison au fer de l’ovotransferrine a rapidement diminué à un pH inférieur à 6. Cette famille est également connue pour son rôle dans la maturation cellulaire en transportant les nutriments essentiels aux embryons en développement. L’ovotransferrine fonctionne comme un agent antimicrobien et transporte le fer vers l’embryon en développement. Parce qu’ils se lient au fer, il est difficile pour les bactéries nocives d’en être satisfaites sur le plan nutritionnel, ce qui fait qu’elles agissent comme un antimicrobien.
La séquence primaire de l’ovotransferrine est similaire à celle de nombreuses transferrines sériques trouvées chez d’autres espèces. Récemment, des scientifiques ont découvert une transferrine sérique chez l’homme, qui lie le fer comme l’ovotransferrine et qui présente une homologie de 50% avec l’ovotransferrine, c’est-à-dire qu’ils ont une composition en acides aminés et une teneur en glucides similaires. Au lobe C, le sérum humain contient deux N-glycanes tandis que l’ovotransferrine de poule contient un seul N-glycane. Par conséquent, structurellement, cette protéine diffère de son homologue sérique en raison de son schéma de glycosylation. On dit que ces protéines sont glycosylées car elles contiennent des hydrates de carbone. La glycosylation est la modification covalente la plus courante (formation de liaisons chimiques) qui se produit chez les organismes vivants. Ce processus est déterminé par la structure du squelette protéique et du site de fixation des glucides.
De plus, l’ovotransferrine est glycosylée par la liaison N à l’acide aminé connu sous le nom d’asparagine, ce qui signifie que le glycane, la chaîne glucidique, est attaché à l’azote de l’acide aminé. L’asparagine, que l’on trouve abondamment dans les asperges (d’où son nom), est l’un des vingt acides aminés les plus courants et a été le premier acide aminé à être isolé. Alors que l’ovotransferrine s’identifie à sa famille, il existe deux types de protéines d’ovotransferrine: apo et holo. L’Apo-Ovotransferrine est privée de fer et l’holo-ovotransferrine est saturée de fer. L’apo-ovotransferrine étant dépourvue de fer, elle est facilement détruite par des traitements physiques et chimiques.
Biologiquement, la conalbumine isole et séquestre les contaminants métalliques dans le blanc d’œuf.
