Les chercheurs fabriquent une molécule complexe qui se plie spontanément comme une protéine

En biologie, les protéines repliées sont responsables de la plupart des fonctions avancées. Ces protéines complexes sont le résultat de l’évolution ou de la conception par des scientifiques. Maintenant, une équipe de scientifiques dirigée par le professeur de chimie des systèmes de l’Université de Groningue, Sijbren Otto, a découvert une nouvelle classe de molécules de pliage complexes qui émergent spontanément de simples blocs de construction. Les résultats ont été publiés dans le Journal of the American Chemical Society le 16 janvier.
Une équipe de chercheurs des Pays-Bas, d’Italie et de Pologne a mis au point un moyen de fabriquer des molécules complexes qui se replient spontanément comme des protéines. Dans leur article publié dans le Journal of the American Chemical Society, le groupe décrit leur approche de la manipulation des molécules de manière utile, ce qu’ils ont découvert et les façons dont ils pensent que leurs résultats pourraient être utilisés.

Dans la nature, il existe un certain nombre de protéines qui se replient spontanément pour remplir diverses fonctions. Mais un mauvais repliement peut entraîner des problèmes, tels que le développement de maladies neurologiques. Les scientifiques se sont intéressés à un tel pliage non seulement parce qu’il pourrait aider à comprendre les maux humains, mais parce qu’il pourrait être pertinent de comprendre comment la vie a commencé sur Terre. Dans ce nouvel effort, les chercheurs ont cherché à reproduire le repliement observé dans la nature en construisant leurs propres molécules de repliement spontané.

Les chercheurs rapportent qu’ils ont atteint leur objectif: ils ont trouvé un moyen de créer une molécule auto-assemblante et auto-repliable appelée macrocycle. Plus précisément, un macrocycle de 15m constitué de 75 atomes. Pour réaliser le pliage, la molécule a été formée en forme d’anneau. Les chercheurs notent que le résultat final (appelé foldamer) avait une surface hydrophile et un noyau hydrophobe, qui, selon eux, reflète la structure des protéines de pliage naturelles. Ils notent en outre que le foldamer était maintenu par des liaisons hydrogène, l’interaction entre l’empilement de cycles et un pont disulfure. La molécule avait également une troisième structure carrelée faite de piles d’anneaux.

Pour induire le repliement spontané, les chercheurs ont ajouté de l’eau salée. Ils notent que leur molécule avait besoin d’une nucléobase pour former le macrocycle, mais d’autres, comme la guanine ou l’adénine, fonctionneraient tout aussi bien. Ils prévoient ensuite de travailler avec la molécule qu’ils ont créée pour apprendre à modifier ses propriétés d’auto-assemblage afin de créer des macrocycles de concepteur à l’avenir. Ils notent également que leur processus démontre que le repliement des molécules pourrait avoir joué un rôle dans le début de la vie sur Terre à un stade plus précoce qu’on ne le pensait.