コナルブミン

オボトランスフェリンは、二つのローブ（N末端とC末端）を形成する方法で折り畳まれ、各ローブは結合部位からなる。 各ローブは160アミノ酸残基の二つのドメインに分割されます。 その構造はまた、十五ジスルフィド架橋と遊離スルフヒドリル基なしで構成されています。 ジスルフィド基はタンパク質の三次構造を安定化させる。 トランスフェリンは鉄結合タンパク質であり、動物血清の急性期反応物である。 これは、7またはそれ以上のpHで15の結合ログを有し、オボトランスフェリンの鉄結合能力が6未満のpHで急速に減少することを意味する。 この家族はまた成長の胚に必要な栄養素を運ぶことによって細胞の成熟に於いての役割のために知られています。 Ovotransferrinは抗菌代理店として作用し、成長の胚に鉄を運びます。 彼らは鉄に結合するので、これは有害な細菌がそれらに栄養的に満足することを困難にし、抗菌剤として作用する。

オボトランスフェリンの一次配列は、他の種に見られる多くの血清トランスフェリンの配列と類似している。 最近、科学者はovotransferrinのような鉄を結合し、ovotransferrinに50%の相同性を示す人間の血の血清のtransferrinを発見しました、すなわち、それらに同じようなアミノ酸の構成およ C葉では、ヒト血清は二つのN-グリカンを有し、鶏オボトランスフェリンは単一のN-グリカンを有する。 その結果、構造的にこのタンパク質は、そのグリコシル化パターンのために、その血清対応物とは異なる。 これらのタンパク質は、それらに結合した炭水化物を持っているので、グリコシル化されていると言われています。 グリコシル化は、生きている生物で起こる最も一般的な共有結合修飾（化学結合の形成）である。 このプロセスは、タンパク質骨格の構造および炭水化物付着部位によって決定される。

また、オボトランスフェリンはアスパラギンとして知られるアミノ酸へのN結合によってグリコシル化され、糖鎖であるグリカンがアミノ酸上の窒素に結合していることを意味する。 アスパラガス（したがって、その名前）に豊富に見られるアスパラギンは、最も一般的なアミノ酸の二十の一つであり、単離される最初のアミノ酸であった。 オボトランスフェリンはそのファミリーと同定されるが、オボトランスフェリンタンパク質にはapoとholoの二つのタイプがある。 アポ-オボトランスフェリンは鉄を奪われ、ホロ-オボトランスフェリンは鉄で飽和する。 Apo ovotransferrinは鉄奪われるので、物理的な、化学処置によって容易に破壊されます。

生物学的には、コナルブミンは卵白中の金属汚染物質を単離し、隔離する。