Complexin

Complexinはシナプス小胞エキソサイトーシスの正の調節因子として作用し、神経SNARE複合体に選択的に結合する。 複合体は、小胞融合の促進剤または阻害剤のいずれかとして作用することができるという点で、二重機能を有する。 この二重機能は、シナプスに到着する脱分極刺激などのシナプス活性に依存している。 融合を阻害する融合クランプ、および脱分極中のプロモーターとして作用することにより、complexin濃度レベルは、短期的な応答の変化のために重要な、準備ができて放出可能なプールのそれのような小胞プールのサイズを調節する。

複合体は、融合-融合クランプを阻害する作用を有するEdit

融合の阻害は、シナプスへの小胞の自発的なエキソサイトーシスを防ぐために必要である。 クランプが安定したシナプス小胞プールを保持し、融合からそれらを阻害しない場合、小胞プールの自発的な発射と枯渇の可能性ははるかに大きいです。 複合体のC末端ドメインがこの抑制機能の原因であると考えられている。 いくつかの真核生物では、複合体への変異は、自発的なエキソサイトーシス率の劇的な増加にリンクされていました。

複合体が小胞を機構的にアンカーして融合を防止するメカニズムには、組み立てられたスネア複合体への阻害的結合が含まれる可能性がある。 Ｃｏｍｐｌｅｘｉｎのｎ末端αヘリックスドメインはＳＮＡＲＥ錯体ヘリックスバンドルに組み込まれ，アセンブリのジッパリングを防止することが示唆された。 これとは対照的に、別の仮説は、synaptotagmin相互作用の独立したcomplexinは、ジグザグアレイ内のSNARE複合体と架橋していることです。 最近のデータは、synaptotagminがカルシウムによって引き起こされる変化と同様のスネア相互作用の立体配座変化を引き起こす役割を果たしていることを、前者をサポートしています。 カルシウム結合シナプトタグミンのこの結合は、複合体の融合クランプを解放する相互作用を作成し、膜融合とエキソサイトーシスが発生する原因とな

• カルシウム効果

低レベルのカルシウムでは、複合体は自発的な小胞放出に対して比較的強いクランプおよび抑制効果を有する。 これはsynaptotagminの活動がcomplexinの締め金で止める効果を取除くためにより多くのエネルギーを提供すると同時に増加するカルシウムレベルのsynaptotagminによって対抗

Complexinは融合を促進する働きをするEdit

complexinは、刺激がシナプスに伝達されるときにも融合を促進することができる。 そのクランプ機能とは独立して（complexinのC末端がノックアウトされたときなど）、complexinはまだエキソサイトーシス促進剤として機能することができます。 この経路はシナプトタグミン-10

によって媒介される。