구조 생화학/콜라겐
콜라겐 소개
포유류에서 가장 풍부한 단백질 인 콜라겐은 피부,뼈,힘줄,연골 및 치아의 주요 섬유 성분이기도합니다. 인간의 피부 건조 중량은 1/3 이상의 콜라겐으로 구성됩니다. 이 세포 외 단백질은 막대 모양의 분자로 약 3000 개의 길이가 길고 직경이 15 개에 불과합니다. 교원질 영역을 포함하는 다른 단백질과 척추에서 있는 적어도 46 의 다른 폴리펩티드 사슬로 위로 만드는 교원질의 적어도 28 개의 다른 모형이 있습니다. 콜라겐의 특징은 3 개의 평행 왼손잡이 폴리프롤린 2 형 나선의 오른손 묶음으로 구성된 구조 단백질이라는 것입니다. 삼중 나선 내에서 피이 나선이 단단히 포장되어 있기 때문에 아미노산 인 세 번째 잔기마다 글리신(글리신)이 있습니다. 그 결과 자야글리 시퀀스의 반복 패턴이 생성됩니다. 이 패턴은 모든 유형의 콜라겐에서 발생하지만,비 섬유 콜라겐의 삼중 나선형 도메인 내에 위치한 특정 영역에서이 패턴의 일부 붕괴가 있습니다. 이 아미노산은 프롤린(프로,28%)이 될 가능성이 가장 높습니다. 이 경우,이 아미노산은 혈류량,혈류량,혈류량,혈류량 및 혈류량에 따라 다릅니다. 즉,교원질에서 가장 흔한 삼중 항입니다. 많은 연구는 교원질 3 배 나선의 구조를 알아내기에 그들의 화학 재산이 교원질의 안정성에 어떻게 영향을 미치는지 행해졌습니다. 스테레오 전자 효과 및 사전 조직 콜라겐의 안정성을 결정 하는 중요 한 요소는 발견 되었습니다. 제 1 형 콜라겐이라고 불리는 콜라겐의 한 유형은 구조가 상세하게 밝혀졌습니다. 섬유의 더 작은 물가인,인공적인 교원질 섬유소를 합성하는 것은 지금 가능하 지금 자연적인 교원질 섬유소가 있는 재산을 포함할 수 있습니다. 천연 콜라겐 섬유소의 기계적 및 구조적 특성을 지속적으로 이해함으로써 생물 의학 및 나노 기술과 같은 우리 삶의 여러 측면에 적용 할 수있는 인공 콜라겐 물질을 만드는 방법을 연구하고 개발하는 데 도움이됩니다.
콜라겐의 구조
콜라겐의 구조는 역사를 통해 집중적으로 개발되었습니다. 처음에,애스 베리와 벨은 콜라겐이 시스 형태의 모든 아미드 결합과 단일 확장 폴리펩티드 사슬을 구성했다 자신의 생각을 내다. 1951 년에 다른 연구들은 알파 나선과 베타 시트의 구조를 올바르게 결정했습니다. 폴링과 코리는 세 폴리펩티드 가닥이 나선형 형태의 수소 결합을 통해 함께 형성되는 구조를 내다. 1964 년 라마찬드란과 카르타는 트랜스 형태의 모든 펩타이드 결합과 각 삼중 항에서 두 개의 수소 결합을 가진 3 개의 왼손잡이 폴리펩티드 2 나선의 오른 손잡이 삼중 나선이라는 점에서 콜라겐의 고급 구조를 개발했습니다. 그 후,이 구조는 오늘날 받아 들여지는 삼중 나선 구조에 리치와 크릭에 의해 연마되었습니다…삼중 항 당 수소 결합 및 10 배 나선형 대칭 28.6 축 반복.
기능과 다양성
모든 다세포 유기체에 존재하는 콜라겐은 하나의 단백질이 아니라 구조적으로 관련된 단백질의 계열이다. 다른 콜라겐 단백질은 매우 다양한 기능을 가지고 있습니다. 뼈와 치아의 매우 단단한 구조에는 콜라겐과 인산 칼슘 폴리머가 포함되어 있습니다. 힘줄에서 콜라겐은 높은 인장 강도의 로프와 같은 섬유를 형성하는 반면 피부 콜라겐은 모든 방향으로 확장 할 수있는 느슨하게 짠 섬유를 형성합니다. 콜라겐의 다른 유형은 다른 폴리펩티드 조성물에 의해 특징 지어진다. 각 콜라겐은 3 개의 폴리펩티드 사슬로 구성되며,이는 모두 동일하거나 두 개의 서로 다른 사슬 일 수 있습니다. 1 형 콜라겐의 단일 분자는 분자 질량이 285 킬로다,폭 1.5 나노 미터 및 길이 300 나노 미터.
| 유형 | 폴리펩티드 조성 | 분포 |
|---|---|---|
| 나는 | 2,알파 2(나는) | 피부,뼈,힘줄,각막,혈관 |
| 2 | 3 | 연골,추간판 |
| 3 | 3 | 태아 피부,혈관 |
| 2018 년 10 월 15 일-2018 년 10 월 15 일 | ||
| 2,알파 2(브이) | 태반,피부 |
개요 생합성
콜라겐 폴리펩티드는 거친 소포체(총통)에서 리보솜에 의해 합성된다. 그런 다음 폴리펩티드 사슬은 분비되기 전에 총통 및 골지 장치를 통과합니다. 길을 따라 그것은 번역 후 수정됩니다:프로 및리스 잔류 물이 수산화되고 탄수화물이 추가됩니다. 분비 전에 세 개의 폴리펩티드 사슬이 함께 모여 프로 콜라겐으로 알려진 삼중 나선형 구조를 형성합니다. 프로콜라겐은 결합 조직의 세포 외 공간으로 분비되며,여기서 엔 및 씨 테르미니(확장 펩티드)모두에서 폴리펩티드 사슬의 익스텐션을 펩 티다 제에 의해 제거하여 트롭콜라겐을 형성한다. 트로포 콜라겐 분자는 응집되어 성숙한 콜라겐 섬유를 조달하기 위해 광범위하게 교차 연결됩니다.
삼중 나선 구조의 안정성
콜라겐은 열 안정성,기계적 강도 및 다른 분자와 결합 및 상호 작용하는 능력과 같은 많은 필수 특성을 포함하므로 동물에게 중요합니다. 이러한 특성이 어떻게 영향을 받는지 아는 것은 콜라겐의 구조와 안정성에 대한 이해가 필요합니다. 자야아글리 위치 대신 아미노산을 대체하면 콜라겐의 구조와 안정성에 여러 가지 영향을 미칠 수 있습니다.
글리신 치환
자이 글리 서열에서 글리신 위치를 대체하는 것은 종종 질병을 일으킨다 그것은 다양한 콜라겐의 삼중 나선형 및 비 삼중 나선형 도메인의 돌연변이와 관련이있다. 콜라겐에 대한 파괴적인 돌연변이는 삼중 나선 내의 마지막 수소 몸체에 관여하는 글리의 치환에 의해 발생합니다. 예를 들어,글리 및 치환 위치를 대체하는 아미노산은 골 형성의 병리에 영향을 줄 수 있습니다. 교원질 서열의 프롤린 부유한 지역에 있는 교원질을 대용하는 것은 더 적은 붕괴가 그 후에 프롤린 빈약한 지구의 지역 있습니다. 글리신 치환에 의한 시간 지연은 프로토콜라겐 사슬의 과잉 수정을 초래하며,이는 삼중 나선 구조의 정상 상태를 변화시키고 따라서 골 형성의 발달에 기여한다.
고차 교원질 구조.
콜라겐은 거대분자섬유로 자가조립되는 개별 티씨단량체의 더 작은 단위로부터 상층성분들로 구성된다. 타입-1 교원질에서는,단위체는 그 때 섬유소를 구성하는 마이크로섬유를 구성합니다.
피 브릴 구조.
제 1 형 콜라겐의 티씨 단량체는 체온에서 불안정하다는 점에서 구조화 및 질서보다는 무질서하는 것을 선호한다는 점에서 이상한 특징이 있습니다. 문제는 불안정한 것이 어떻게 콜라겐의 삼중 나선 구조와 같이 안정된 것의 구성 요소가 될 수 있다는 것입니다. 이 질문에 대한 답은 콜라겐 섬유소 생성이 삼중 나선을 안정화시켜 단량체가 함께 형성 될 때 안정화 효과가 있음을 의미합니다. 이것은 콜라겐 트리플 헬릭스 구조의 강도에 기여합니다.
콜라겐 섬유소 형성은 미세 섬유라고 불리는 중간 크기의 섬유소 분절의 형성을 통해 발생합니다. 교원질 원섬유의 분자 구조를 이해하기 위하여 응답될 필요가 있는 2 개의 근본적인 질문이 있습니다. 첫 번째 질문은 마이크로피브릴을 구성하는 개별 티씨 단량체의 배열입니다. 두 번째 질문은 그 미세 섬유가 콜라겐 섬유질을 어떻게 구성하는지입니다. 이러한 질문은 개별 천연 미세 섬유를 분리 할 수 없으며 성숙한 콜라겐 원 섬유의 큰 크기와 불용성으로 인해 표준 기술이 구조를 파악할 수 없기 때문에 대답하기가 어렵습니다.
