시스트론
5 개의 시스트론 서브 유닛은 단일 폴리시스트로닉 오페론 내에서 인접한 시스트론으로 인코딩된다. 이 2 성분 시스템을 통해 독소 생산은 마그네슘 소소 4 또는 니코틴산의 존재에 의해 또는 저온에서의 성장 중에 조절 될 수 있습니다(검토는 참조). 여러 키나아제 활성을 발현하는 내부 막 스패닝 단백질입니다. 활성 상태에서는 인산화를 통해 활성화된다. Phosphorylated BvgA,세포질 transcriptional regulator,그 다음에 바인딩하는 운전자의 사이트 PTX 유전자 발기인 지역과 상호 작용하는 RNA 와 전사를 활성화. 리간드 신호를 트리거 하는 데 필요한 알려져 있습니다.
전사 후,개별 서브 유닛은 절단 가능한 신호 펩타이드를 함유하는 프리 단백질로서 생성된다. (대부분 초 종속 경로 통해)내부 막을 통해 전 위치에 따라 신호 펩 티 드 제거 됩니다. 신호 펩 티 드 리더 펩 티 다 제 1 에 대 한 기판의 전형적인 기능을 보여,비록 대장균 리더 펩 티 다 제 1 에 의해 그들의 분열은 매우 비효율적 이다. 대장균에서 백일해 레프 유전자의 공동 발현은 실질적으로 서브 유닛의 성숙을 증가시킨다. 주변 플라스마 공간 내에서,서브 유닛 내 이황화 결합이 형성되고,홀로 톡신은 외부 막을 통해 분비되기 전에 조립된다. PTX 포함한 총 11intra-소 단위 disulphide bonds,에서 하나 S1,두 가지로서 각 S4,S5,세 각 S2,S3. 모든 시스테인은 사슬 내 이황화 결합에 관여합니다. 이황화 형성은 독소 생성에 중요합니다. 적절한 디설파이드 형성은 디설파이드/디설파이드 시스템에 의존하며,이는 디설파이드 조립 및 분비에 필수적인 것으로 밝혀졌습니다. 그러나,디설파이드 이성화효소 3 개 중 하나를 코딩하는 디설파이드 이성화효소의 돌연변이는 독소의 집합에 아무런 영향을 미치지 않는 것으로 보인다.그러나 홀로톡신의 완전한 조립은 효율적인 분비를 위해 중요하다. 그러나,완전 기능성 비 올리고머는 에스 1 이 없는 경우 어느 정도 분비될 수 있으며,이는 에스 1 의 존재가 비 올리고머 분비에 대한 절대적인 요건이 아님을 나타낸다. 반면,에스 1 혼자 분비 할 수 없습니다 비 올리고머,분비 결정 인자가 내에 있음을 시사합니다 비 올리고머,비록 에스 1 의 존재는 확실히 분비 효율을 향상시킬 수 있습니다. 특히,이 부위가 독극물 분비에 중요한 역할을 한다는 것을 시사한다. 의 부재 비 올리고머,에스 1 가장 가능성이 외부 막에 파티션,아마도 통해 씨-터미널,소수성 도메인. 이것은 외부 막을 통해 분비되기 전에 비 올리고머와의 조립 부위 일 수 있습니다.
홀로톡신 조립에서의 분자 단계는 여전히 잘 이해되지 않고 있다. 다른 하위 단위를 생성 하지 않는 돌연변이 변종에서 단일 하위 단위 급속 하 게 저하 됩니다. 특정 하위 단위 조합은 서로 안정화되는 것처럼 보입니다. 예를 들어,에스 2 서브 유닛의 안정성은 에스 4 의 존재에 의해 크게 향상되고 그 반대도 마찬가지이며,이는 홀로 톡신의 결정 구조에 의해 밝혀진 에스 2–에스 4 이량 체 형성과 일치한다. 또한,제 2–제 4 이량 체와 제 1 의 제 1 서브 유닛의 서브어셈블리는 제 3 및 제 5 의 부재 하에서 형성될 수 있다. 2-4 이량체는 비에서 분비되는 것으로 밝혀지지 않았다. 백일해,이 이량 체에 에스 1 을 추가하면 어느 정도의 분비가 발생할 수 있습니다.
이러한 단백질은 아그로 박테 리움 툼 파시 엔스,바르 토 넬라 트리 보코 룸,브루셀라 스위스,헬리코박터 파일로리,레지오넬라 뉴모 필라 및 리케차 프로와 세키를 포함한 다른 박테리아에서 유래 한 것과 상동 적입니다. 이 유전자는 5 개의 구조적 유전자 중 하류에 있으며,유전자 발기인의 통제하에 있다. 그러나,Ptl 단백질이 나타나 생산되는 낮은 수준에서 이상 PTX subunits,에 의해 입증으로 변환 융합의 phoA 유전자 다양한 ptx 및 ptl 유전자입니다. 특정 단백질 분비의 생산은 단백질 분비의 제한적인 단계로 보인다. 기하 급수적 인 성장 동안,박테리아는 3 개의 독소 분자/최소/박테리아 세포를 분비하는 것으로 추정되었으며,서브 유닛은 개별 서브 유닛으로서 홀로 톡신으로 조립 된 플라스막 공간 내에 축적되는 것으로 밝혀졌다. 소단위 축적은 특정 단백질 수치가 세포당 30~1,000 개의 분자로 증가하더라도 기하 급수적 인 성장을 통해 발생합니다. 따라서 독소 생산 또는 조립보다는 분비 속도가 제한 될 수 있습니다. 호로톡신의 분비는 호로톡신 단백질의 존재에 크게 의존하지만,흥미롭게도,프티톡신 단백질이 없을 경우,프티톡신 단백질의 존재 여부에 따라,프티톡신 단백질의 존재 여부에 따라,프티톡신 단백질의 존재 여부에 따라,프티톡신 단백질의 존재 여부에 따라,프티톡신 단백질의 존재 여부에 따라,프티톡신 단백질의 존재 여부에 따라,프티톡신 단백질의 존재 여부에 따라,프티톡신 단백질의 존재 여부에 따라,프티톡신 단백질의 존재 여부에 따라 분비될 수 있다.
독극물 단백질은 내부 및 외부 막에 걸친 복합체를 형성하는 것으로 생각되며,이들 모두(적어도 독극물-에이치)는 각 개별 독극물 유전자의 돌연변이에 의해 조사 된 바와 같이 독소 분비에 필요한 것으로 보인다. 일부 변이 형 야생 형에 트랜스에 도입+변종 우성 부정적인 분 비 표현형 결과,확인 하는 적어도 다체 복합체의 일부. 펩 티도 글리 칸 층을 교차 하는 능력은 분명 하 고 펩 티도 기 카나 제 활성을 표현 하는 것으로 나타났습니다. 이 276 잔기 긴 단백질은 다른 글리코 하이드 롤라 제와의 활성 부위 유사성을 포함하고 있으며,이 부위의 알라닌 치환은 재조합 펠트의 펩티도 글리 카나 제 활성을 크게 감소시키는 것으로 나타났습니다. 백일해,강하게 플은 펩티도 글리 칸 층을 통과하는 독소에 필요한 펩티도 글리 카나 아제임을 시사한다.
두 가지 단백질 중 하나 인 아데노신 트리 포스페이트 결합 부위를 포함하므로 독소 분비에 필요한 에너지를 제공 할 수 있습니다. 두 단백질 모두 분비에 필요한 것으로 나타 났으며 두 경우 모두 추정 결합 부위는 기능에 필수적입니다. 둘 다에 대 한 지배적인 부정적인 표현 형 돌연변이 대립 유전자는 야생 형 대립 유전자와 함께 표현 될 때 관찰,제안 모두 멀티 머로 기능 또는 분 비 복잡 한 부분. 세포막 결합 부위에서의 돌연변이는 세포 위치에 영향을 미치고 다른 세포막 단백질과의 상호 작용을 폐지한다. 아직까지 미공개전쟁의 정확한 역할은 알려져 있지 않다. 또한 내부 막 단백질이며 5 개의 막 횡단 도메인을 포함합니다. 그것은 필요한 안정성의 PtlE,PtlF 및 PtlH 을 통해 그것의 C-terminal72 잔류물. 그러나,이 씨-말단 영역은 독소 분비에 충분하지 않다. 그러나 그것은 또한 내부 막과 연관 될 수 있습니다. 비 환원 조건에서,나트륨 도데 실 설페이트-폴리 아크릴 아미드 겔 전기 영동 동안 프텔프 및 프텔프 틀리는 복합체로서 이동하는데,이는 프텔프 틀리가 이황화 결합 형성에 의해 프텔프 틀에 결합한다는 것을 나타낸다. 독소의 집합에 영향을 미치지 않고 분비에 영향을 미치기 때문입니다.
