콘알부민

오보트랜스페린은 두 개의 로브를 형성하는 방식으로 접혀 있으며 각 로브는 결합 부위로 구성됩니다. 각 엽은 160 아미노산 잔기의 2 개의 영역으로 그 때 분할됩니다. 그 구조는 또한 15 개의 이황화 가교 결합 및 유리 설프 하이 드릴 그룹으로 구성되지 않는다. 이황화 그룹은 단백질의 3 차 구조를 안정화시킵니다. 트랜스페린은 철 결합 단백질 및 동물 혈청의 급성기 반응물입니다. 그것은 7 이상의 산도에서 15 의 바인딩 로그,즉 오보 트랜스페린의 철 바인딩 용량 급속 하 게 6 보다 적은 산도에서 감소 했다. 이 가족은 또한 배아를 개발하는 데 필수 영양소를 운반함으로써 세포 성숙에 대한 역할로 유명합니다. 항균성 대리인으로 오보트랜스페린 기능 및 발달 배아에 철을 수송합니다. 그들은 철분에 결합하기 때문에,이 어려운 유해 박테리아가 항균제 역할을하므로 그들과 영양 만족 할 수 있습니다.

오보트랜스페린의 1 차 서열은 다른 종에서 발견되는 많은 혈청 트랜스페린의 서열과 유사하다. 최근,과학자들은 인간의 혈청 트랜스페린을 발견했다,즉,그들은 유사한 아미노산 조성과 탄수화물 함량을 가지고,오보 트랜스페린과 같은 철을 결합하고 50%의 상 동성을 보여줍니다. 인간 혈청에는 두 개의 엔-글리 칸이 있고 암탉 오보 트랜스페린은 단일 엔-글리 칸이 있습니다. 결과적으로,구조적으로이 단백질은 글리코 실화 패턴 때문에 혈청 대응 물과 다릅니다. 이 단백질은 그들에 부착 된 탄수화물을 가지고 있기 때문에 당화 될 수 있다고한다. 글리코 실화는 살아있는 유기체에서 발생하는 가장 일반적인 공유 결합 변형(화학 결합 형성)입니다. 이 과정은 단백질 백본과 탄수화물 부착 부위의 구조에 의해 결정됩니다.

또한,오보트랜스페린은 아스파라긴으로 알려진 아미노산에 대한 엔-결합에 의해 글리코 실화되며,이는 탄수화물 사슬 인 글리 칸이 아미노산 상에 질소에 부착된다는 것을 의미한다. 아스파라긴,아스파라거스에서 풍부하게 발견(따라서,그 이름),가장 일반적인 아미노산의 스물 중 하나이며 분리 할 수있는 최초의 아미노산이었다. 아포 및 홀로:오보 트랜스페린은 가족과 함께 식별하는 동안,오보 트랜스페린 단백질의 두 가지 유형이 있습니다. 아포-오보 트랜스페린은 철이 부족하고 홀로-오보 트랜스페린은 철로 포화 상태입니다. 아포-오보 트랜스페린은 철분이 없기 때문에 물리적 및 화학적 처리에 의해 쉽게 파괴됩니다.

생물학적으로,콘알부민은 달걀 흰자위에서 금속 오염물질을 분리 및 격리시킨다.