Komplement C5, Human
Generell beskrivelse
Innfødt, human c5 komplement komponent. Glykoprotein bestående av To ikke-identiske underenheter Av M. W. 120 kDa (α) og 75 kDa (β) knyttet til disulfidbindinger. Til stede i normalt humant serum ved 70 µ / ml. Aktivering av komplement via enten klassisk eller alternativ vei kan resultere I montering Av c5-spaltende enzymer (C5-konvertaser) på målflater. Begge c5-konverteraser spalter C5 α-kjeden ved peptidbinding 74, noe som resulterer i produksjon Av c5a (M. W. 11,200) og C5b fragmenter (M. W. 185,000). Utgitt c5a peptid er en av de tre komplementavledede anafylatoksiner. C5b fragment kombinerer Med C6, C7, C8 Og C9 for å danne lytisk C5b-9 complement membrane attack complex (MAC).
Innfødt, menneskelig c5 komplement komponent. Glykoprotein sammensatt Av to ikke-identiske underenheter Av M. W. 120 000 (α) og 75 000 (β) knyttet sammen av disulfidobligasjoner. Til stede i normalt humant serum ved 70 µ / ml. Aktivering av komplement via enten klassisk eller alternativ vei kan resultere i montering Av c5-spaltende enzymer (C5-konvertaser) på målflater. Begge c5 konverteraser spalter C5 α-kjeden ved peptidbindingen 74, noe som resulterer i produksjon Av c5a (M. W. 11,200) og C5b fragmenter (M. W. 185,000). Utgitt c5a peptid er en av de tre komplementavledede anafylatoksiner. C5b-fragmentet kombineres Med C6, C7, C8 og C9 for å danne det lytiske c5b-9 complement membrane attack complex (MAC).
Emballasje
250 µ I Plastampull
Biochem/physiol-Handlinger
≥100 000 CUMULHNEUM0 enheter/mg; ≥60% Av C5-aktiviteten i normalt humant serum på mg/mg basis
Emballasje
se her hetteglassetikett for lot-spesifikk konsentrasjon.
Advarsel
Toksisitet: Standard Håndtering (A)
Fysisk form
I PBS, pH 7,2.
Preparatnote
Fremstilt fra serum som ved sertifiserte tester har vist seg å være negativt for HBsAg og for antistoffer MOT HIV og HCV.
Rekonstituering
Etter innledende tining, aliquot og frysing (-70°C).
Andre Notater
Janatova, J. 1988. Metoder Enzymol. 162, 579.
Wetsel, R. A., et al. 1980. J. Immunol. Metoder 35, 319.
