Konformasjonsendring
Mange biofysiske teknikker som krystallografi, NMR, elektronparamagnetisk resonans (EPR) ved hjelp av spinnetikettteknikker, sirkulær dikroisme (CD), hydrogenutveksling og FRET kan brukes til å studere makromolekylær konformasjonsendring. Dual polarisation interferometry er en stasjonær teknikk som er i stand til å måle konformasjonsendringer i biomolekyler i sanntid ved svært høy oppløsning.
en spesifikk ikke-lineær optisk teknikk kalt andre-harmonisk generasjon (shg) har nylig blitt brukt til studiet av konformasjonsendring i proteiner. I denne metoden plasseres en andre harmonisk aktiv sonde på et sted som gjennomgår bevegelse i proteinet ved mutagenese eller ikke-stedsspesifikk vedlegg, og proteinet adsorberes eller spesifikt immobiliseres til en overflate. En endring i proteinkonformasjon gir en endring i nettoretningen av fargestoffet i forhold til overflateplanet og derfor intensiteten til den andre harmoniske strålen. I en proteinprøve med en veldefinert orientering kan sondens hellingsvinkel kvantitativt bestemmes, i ekte rom og sanntid. Andre harmoniske aktive unaturlige aminosyrer kan også brukes som prober.
En annen metode gjelder elektro-valgbare biosurfaces hvor proteiner er plassert på toppen av korte DNA-molekyler som deretter dras gjennom en bufferløsning ved anvendelse av vekslende elektriske potensialer. Ved å måle deres hastighet som til slutt avhenger av deres hydrodynamiske friksjon, kan konformasjonsendringer visualiseres.
