Conalbumina
Ovotransferina este pliată într – un mod care formează doi lobi (terminalele N și C) și fiecare lob constă dintr – un situs de legare. Fiecare lob este apoi împărțit în două domenii de 160 de reziduuri de aminoacizi. Structura sa constă, de asemenea, din cincisprezece legături încrucișate disulfidice și fără grupări sulfhidril libere. Grupurile disulfidice stabilizează structurile terțiare ale proteinelor. Transferinele sunt proteine de legare a fierului și reactanți de fază acută ai serului animal. Are un jurnal de legare de 15 la un pH de 7 sau mai mare, ceea ce înseamnă că capacitatea de legare a fierului a ovotransferinei a scăzut rapid la un pH mai mic de 6. Această familie este, de asemenea, cunoscută pentru rolul lor în maturarea celulelor prin transportul nutrienților esențiali către embrionii în curs de dezvoltare. Ovotransferina funcționează ca agent antimicrobian și transportă fierul către embrionul în curs de dezvoltare. Deoarece se leagă de fier, acest lucru face dificilă satisfacerea nutrițională a bacteriilor dăunătoare, astfel încât acționează ca un antimicrobian.
secvența primară a ovotransferinei este similară cu cea a multor transferine serice găsite la alte specii. Recent, oamenii de știință au descoperit un transferin seric de sânge la om, care leagă fierul ca ovotransferina și care prezintă omologie de 50% la ovotransferină, adică au compoziție similară de aminoacizi și conținut de carbohidrați. La lobul C, serul uman are doi n-glicani, în timp ce ovotransferina de găină are un singur n-glican. În consecință, structural această proteină diferă de omologul său seric datorită modelului său de glicozilare. Se spune că aceste proteine sunt glicozilate, deoarece au carbohidrați atașați de ele. Glicozilarea este cea mai frecventă modificare covalentă (formarea legăturilor chimice) care apare în organismele vii. Acest proces este determinat de structura coloanei vertebrale a proteinelor și de locul de atașare a carbohidraților.
în plus, ovotransferina este glicozilată prin legătura N cu aminoacidul cunoscut sub numele de asparagină, ceea ce înseamnă că glicanul, lanțul de carbohidrați, este atașat la azotul de pe aminoacid. Asparagina, găsită abundent în sparanghel (de aici și numele său), este unul dintre cei douăzeci dintre cei mai comuni aminoacizi și a fost primul aminoacid izolat. În timp ce ovotransferina se identifică cu familia sa, există două tipuri de proteine ovotransferină: apo și holo. Apo-Ovotransferina este lipsită de fier și holo-Ovotransferina este saturată cu fier. Deoarece apo-ovotransferina este lipsită de fier, este ușor distrusă prin tratamente fizice și chimice.
biologic, conalbumina izolează și sechestrează contaminanții metalici din albușul de ou.
