Schimbarea conformațională

multe tehnici biofizice, cum ar fi cristalografia, RMN, rezonanța paramagnetică electronică (EPR) folosind tehnici de etichetă de spin, dicroismul circular (CD), schimbul de hidrogen și FRET pot fi utilizate pentru a studia schimbarea conformațională macromoleculară. Interferometria cu polarizare duală este o tehnică benchtop capabilă să măsoare modificările conformaționale ale biomoleculelor în timp real la rezoluție foarte înaltă.

o tehnică optică neliniară specifică numită a doua generație armonică (SHG) a fost aplicată recent studiului modificării conformaționale a proteinelor. În această metodă, o a doua sondă activă armonică este plasată într-un loc care suferă mișcare în proteină prin mutageneză sau atașament non-specific site-ului, iar proteina este adsorbită sau imobilizată în mod specific pe o suprafață. O modificare a conformației proteice produce o modificare a orientării nete a colorantului în raport cu planul suprafeței și, prin urmare, intensitatea celui de-al doilea fascicul armonic. Într-o probă de proteine cu o orientare bine definită, unghiul de înclinare al sondei poate fi determinat cantitativ, în spațiu real și în timp real. În al doilea rând, aminoacizii nefiresc activi armonic pot fi, de asemenea, utilizați ca sonde.

o altă metodă aplică biosuprafețe electro-comutabile în care proteinele sunt plasate deasupra moleculelor scurte de ADN care sunt apoi trase printr-o soluție tampon prin aplicarea potențialelor electrice alternative. Prin măsurarea vitezei lor, care depinde în cele din urmă de frecarea lor hidrodinamică, pot fi vizualizate modificările conformaționale.