Conalbumin
Ovotransferrin ist so gefaltet, dass es zwei Lappen (N- und C-Terminals) bildet und jeder Lappen aus einer Bindungsstelle besteht. Jeder Lappen wird dann in zwei Domänen von 160 Aminosäureresten unterteilt. Seine Struktur besteht auch aus fünfzehn Disulfidvernetzungen und keinen freien Sulfhydrylgruppen. Disulfidgruppen stabilisieren die Tertiärstrukturen von Proteinen. Transferrine sind Eisenbindungsproteine und Akutphasenreaktanten von Tierserum. Es hat ein Bindungsprotokoll von 15 bei einem pH-Wert von 7 oder darüber, was bedeutet, dass die Eisenbindungskapazität von Ovotransferrin bei einem pH-Wert von weniger als 6 schnell abnimmt. Diese Familie ist auch für ihre Rolle bei der Zellreifung bekannt, indem sie essentielle Nährstoffe zu sich entwickelnden Embryonen transportiert. Ovotransferrin fungiert als antimikrobielles Mittel und transportiert Eisen zum sich entwickelnden Embryo. Da sie an Eisen binden, ist es für schädliche Bakterien schwierig, mit ihnen ernährungsphysiologisch zufrieden zu sein, sodass sie als antimikrobiell wirken.
Die Primärsequenz von Ovotransferrin ähnelt der vieler Serumtransferrine, die bei anderen Spezies vorkommen. Kürzlich haben Wissenschaftler ein Blutserumtransferrin beim Menschen entdeckt, das Eisen wie Ovotransferrin bindet und eine 50% ige Homologie zu Ovotransferrin aufweist, d. H. Sie haben eine ähnliche Aminosäurezusammensetzung und einen ähnlichen Kohlenhydratgehalt. Am C-Lappen weist Humanserum zwei N-Glykane auf, während das Henne-Ovotransferrin ein einzelnes N-Glykan aufweist. Folglich unterscheidet sich dieses Protein strukturell von seinem Serumgegenstück aufgrund seines Glykosylierungsmusters. Diese Proteine sollen glykosyliert sein, weil an sie Kohlenhydrate gebunden sind. Glykosylierung ist die häufigste kovalente Modifikation (Bildung chemischer Bindungen), die in lebenden Organismen auftritt. Dieser Prozess wird durch die Struktur des Proteinrückgrats und die Kohlenhydratanhaftungsstelle bestimmt.
Darüber hinaus wird Ovotransferrin durch die N-Verknüpfung mit der als Asparagin bekannten Aminosäure glykosyliert, was bedeutet, dass das Glykan, die Kohlenhydratkette, an den Stickstoff der Aminosäure gebunden ist. Asparagin, das reichlich in Spargel vorkommt (daher der Name), ist eine der zwanzig häufigsten Aminosäuren und war die erste Aminosäure, die isoliert wurde. Während sich Ovotransferrin mit seiner Familie identifiziert, gibt es zwei Arten von Ovotransferrinproteinen: Apo und Holo. Apo-Ovotransferrin ist eisenarm und Holo-Ovotransferrin ist mit Eisen gesättigt. Da das Apo-Ovotransferrin eisenarm ist, kann es durch physikalische und chemische Behandlungen leicht zerstört werden.
Biologisch isoliert und sequestriert Conalbumin metallische Verunreinigungen im Eiweiß.
