Kolagenová šroubovice

glycin, prolin a hydroxyprolin musí být ve svých určených polohách se správnou konfigurací. Například hydroxyprolin v poloze Y zvyšuje tepelnou stabilitu trojité šroubovice, ale ne, když je umístěn v poloze X. Tepelná stabilizace je také bráněna, když má hydroxylová skupina nesprávnou konfiguraci. Vzhledem k vysokému množství obsahu glycinu a prolinu kolagen nevytváří pravidelnou strukturu α-šroubovice a β-listu. Tři levotočivé spirálové prameny se otáčejí a vytvářejí pravotočivou trojitou šroubovice. Kolagenová Trojitá šroubovice má 3, 3 zbytků na otáčku.

Každý ze tří řetězců je stabilizován stérické odpuzování vzhledem k pyrrolidin kroužky prolin a hydroxyprolin zbytků. Pyrolidinového kroužky uchovávejte mimo sebe je způsob, kdy polypeptidový řetězec předpokládá, že tato prodloužená spirálová formulář, který je mnohem otevřenější než pevně svinuté formě alfa-helix.Tyto tři řetězce jsou navzájem vázány vodíkem. Dárci vodíkové vazby jsou peptidové NH skupiny glycinových zbytků. Akceptory vodíkové vazby jsou skupiny CO zbytků na ostatních řetězcích. OH skupina hydroxyprolinu se nepodílí na vazbě vodíku, ale stabilizuje trans izomer prolinu stereoelektronickými účinky, a proto stabilizuje celou trojitou šroubovice.

vzestup kolagenové šroubovice (superhelix) je 2,9 Å (0,29 nm) na zbytek. Střed kolagenové trojité šroubovice je velmi malý a hydrofobní a každý třetí zbytek šroubovice musí mít kontakt se středem. Vzhledem k velmi malému a těsnému prostoru ve středu je pouze malý vodík glycinového postranního řetězce schopen interagovat se středem. Tento kontakt je nemožný, i když je přítomen o něco větší aminokyselinový zbytek než glycin.