Vinuté cívky

Z Proteopedia

proteopedia linkproteopedia odkaz

coiled-coil nebo superhelix je tvořen vinutím, dva, tři nebo čtyři α-šroubovice společně. Spirálová prameny jsou drženy pohromadě hydrofobní síly vytvořené mezi nepolární vedlejší řetězce z různé peptidové prameny. Heptad repeat vzor hydrofobních zbytků s krátkým řetězcem v primární struktuře důsledně spojuje tyto nepolární boční řetězce každý sedmý zbytek. Tyto nepolární zbytky z různých pramenů jsou správně umístěné, aby se komunikovat jeden s druhým, protože helix je mírně zkreslený tím, že je méně podrážděný, než normální α-šroubovice tak, že to má rozteč 0.51 místo 0,54 a vyučuje 3.5 zbytků za tah místo 3.6. S tímto mírně doleva-handedtwist do pravotočivé α-šroubovice, tam jsou přesně sedm zbytků za dvě otáčky (2 x 3,5) v zkreslený α-helix, a proto postranních řetězců heptad zbytky jsou na místě k interakci s ostatními.

• 1 Coiled Coil Strukturu: Stuha Schéma Vinuté Cívky, jako se vyskytuje ve vláknité bílkoviny alfa-Keratin nebo tropomyosin.
• 2 Heptadovy opakované a hydrofobní interakce ve stočených cívkách.
• 3 Další Ilustrací
• 4 Souřadnice

Coiled Coil Strukturu: Stuha Schéma Vinuté Cívky, jako se vyskytuje ve vláknité bílkoviny alfa-Keratin nebo tropomyosin.

(KineMage v současné době nejsou podporovány)Vláknité proteiny jsou, pro nejvíce se rozdělit, vyznačující se opakujících jednoduchých sekvencí, jako jsou stočený, cívka ze dvou alfa šroubovice jako v keratinů a tropomyosin. Zde je znázorněno schéma pásky stočené cívky. Jeden ze dvou identických řetězců segmentu, “Cívka 1”, je žlutý a druhý, “Cívka 2”, je seagreen. Konce N-A C-terminálu každého segmentu jsou označeny modrými a červenými kuličkami. Můžete snadno vidět, že protein tvoří paralelně vinuté cívky: jeho součást alfa-šroubovice jsou pravák, ale navinuté cívky je levák. Podívejte se na Zobrazení1-3, abyste viděli stočenou cívku z různých úhlů. Přetáhněte’ zclip ‘ snímek vlevo a vpravo v View3 vidět část nebo celou strukturu. Všimněte si, že stočená cívka dělá jen o něco více než 1/2 otočení na vzdálenost, ve které každá alfa šroubovice dělá ~13 otáček.

přetáhněte myš ze strany na stranu vodorovně přes obrázek, abyste viděli způsob, jakým se obě cívky omotávají kolem sebe. Paralelní stočené cívky se vyskytují v mnoha proteinech, včetně alfa keratinu, vláknitého stresového proteinu vyskytujícího se v kůži savců; tropomyosin a myosin, důležité proteiny ve svalech; leucinové zipové segmenty, které umožňují dimerizaci a tím i aktivaci četných eukaryotických transkripčních faktorů. Leucinové zipy se liší od ostatních 2-spirálových svitků pouze v tom, že jejich d-zbytky jsou téměř vždy Leu.

Heptadovy opakované a hydrofobní interakce ve svitcích.

(KineMage v současné době nejsou podporovány)je Znázorněno zde je struktura navinuté cívky v atomové detail, ale ukazuje pouze Cb atomy sidechains, takže můžete vidět Heptad Opakovat a Hydrofobní Interakce v smotané. View1 ukazuje nachází v centru města, 8-zbytek segmentu, “-4” z každé podjednotky, s kovalentní vazby Cívky 1 yellowtint, ty Cívky 2 greentint, a Cb atomy zastoupeny purpurová koule. Kliknutím na tlačítka “a-zbytky” a “D-zbytky” zobrazíte atomy CB zbytků a A d zvýrazněné zeleně a zlatě.

sekvence aminokyselin v polypeptid vykazuje hrubý heptad opakovat, (a-b-c-d-e-f-g), n, s zbytky na a a d pozice s malých hydrofobních vedlejších řetězců (Ala, Val, Leu, Ile). To poskytuje hydrofobní pás na jedné straně každé alfa šroubovice, který zprostředkovává jeho spojení s jinou takovou šroubovice pro vytvoření stočené cívky. Mírný rozdíl mezi 3.6 zbytky na přelomu normální alfa helix a 3,5-zbytky opakování a – a d-zbytky způsobuje tento hydrofobní pásu fólie o jeho alfa helix v mírném levák helix, čímž účetnictví pro tvorbu levák vinuté cívky.

přejděte na View3 a zapněte všech sedm tlačítek” Piece-n ” pro zobrazení stočené cívky v bočním pohledu. Zde je protein reprezentován jeho hlavním řetězcem a atomy Cb zbarvenými, jak je popsáno výše. View3 až View8 ukazují svinutou cívku v různých směrech kolem její osy superhelix. Jít do View1 a přetáhněte ‘zclip’ slide vlevo a vpravo vidět část nebo všechny svinuté cívky viděn podél jeho superhelix osy. Všimněte si, jak jsou jeho boční řetězce zbytků a A d zabaleny podél osy superhelix. Blízkost tohoto balení představuje přítomnost pouze malých hydrofobních bočních řetězců v těchto polohách; větší hydrofobní boční řetězce, řetězce Phe a Trp, by v těchto polohách oddělily obě šroubovice od sebe a tím destabilizovaly stočenou cívku. Nakonec klikněte na několik atomů Cb umístěných kolem obvodu stočené cívky, abyste se přesvědčili, že tyto zbytky mají téměř zcela hydrofilní charakter.

Další Ilustrace

dva řetězce obecného kontrolního proteinu GCN4 z pekařských kvasnic. Pozorujte mírnou cívku v pramenech. () Každý sedmý reziduí, , je nepolární, a s 3,5 reziduí na otáčku každý heptad opakovat je v souladu s níže a výše, stejně jako je v pozici, aby komunikovat s heptad opakujte na druhé vlákno. Při pohledu dolů z kontaktu. Ze zbytků se nachází mezi heptad opakuje spirále kolem helix od postranních řetězců na partnera pramen, tedy umožňující interakce mezi tyto nežádoucí řetězy ze dvou pramenů.

tři stočené řetězce (1HTM), což je jeden z virových proteinů, který je imunologicky aktivní. Heptrad opakování každého vlákna jsou uvedeny v.

čtyři řetězce obecného kontrolního proteinu ukazující na všech čtyřech řetězcích.

(CAP; 1G6N.PDB) je globulární protein, který je důležitým regulátorem několika aspektů katabolismu. Všimněte si dvou stočených α-šroubovic ve středu konstrukce. Každá cívka je součástí jiné podjednotky,a tvorba stočené cívky hraje klíčovou roli při držení obou podjednotek pohromadě. V každé podjednotce jsou zobrazeny v mezerníku.

Souřadnice

souřadnice pro dvojitě vinutá (tropomyosin) byly získány od Xiaoling Xia a Carolyn Cohen, Brandeis University.