Tekercselt tekercs

From Proteopedia

ugrás: navigáció, keresés

proteopedia linkproteopedia link

a tekercselt tekercs vagy szuperhélix két, három vagy négy hélix tekercselésével jön létre. A spirális szálakat a különböző peptidszálakból származó nempoláris oldalláncok között kialakult hidrofób erő tartja össze. Az elsődleges szerkezetben a rövid láncú hidrofób maradványok heptad ismétlődő mintázata következetesen összehozza ezeket a nem poláros oldalláncokat minden hetedik maradékban. Ezek a különböző szálakból származó nempoláris maradványok megfelelően helyezkednek el, hogy kölcsönhatásba lépjenek egymással, mert a spirál kissé torzul, mivel kevésbé szorosan tekeredik, mint a normál 6-spirál, így a hangmagassága 0,51 a 0,54 helyett, és 3,5 maradvány fordulónként a 3,6 helyett. Ezzel az enyhe Balkezes csavarral a jobbkezes! – hélixhez pontosan hét maradék van két fordulaton (2 x 3,5) a torzított!-hélixben, ezért a heptad-maradékok oldalláncai a helyükön vannak, hogy kölcsönhatásba lépjenek egymással.

Tartalomjegyzék

  • 1 tekercselt tekercs szerkezete: egy tekercselt tekercs Szalagdiagramja, amely az alfa-Keratin vagy a tropomyosin rostos fehérjékben fordul elő.
  • 2 A Heptad ismétlődő és hidrofób kölcsönhatások tekercselt tekercsekben.
  • 3 további illusztrációk
  • 4 koordináták

tekercselt tekercs szerkezete: egy tekercselt tekercs Szalagdiagramja, amely az alfa-Keratin vagy a tropomyosin rostos fehérjékben fordul elő.

(a KineMage jelenleg nem támogatott)a rostos fehérjéket nagyrészt erősen ismétlődő egyszerű szekvenciák jellemzik, mint például két alfa hélix tekercselt tekercse, például keratinokban és tropomiozinban. Itt látható egy tekercselt tekercs szalagdiagramja. A szegmens két azonos láncának egyike, a” Coil 1 “sárga, a másik, a” Coil 2 ” pedig seagreen. Az egyes szegmensek N-és C-terminális végeit kék és piros golyó jelöli. Könnyen láthatja, hogy a fehérje párhuzamos tekercselt tekercset képez: alkotóeleme alfa hélixek jobbkezesek, de a tekercselt tekercs Balkezes. Nézze meg a Views1-3-at, hogy a tekercselt tekercset különböző szögekből lássa. Húzza a’ zclip ‘ csúszkát balra és jobbra a View3-ban a szerkezet egy részének vagy egészének megtekintéséhez. Vegye figyelembe, hogy a tekercselt tekercs csak valamivel több, mint 1/2 fordulatot tesz meg olyan távolságon, amelyben minden alfa spirál ~13 fordulatot tesz.

húzza az egeret vízszintesen egyik oldalról a másikra a képen, hogy lássa, hogyan tekeredik körbe a két tekercs. A párhuzamos tekercselt tekercsek sok fehérjében fordulnak elő, beleértve az alfa keratint, az emlősök bőrében előforduló rostos stresszt hordozó fehérjét; tropomyosin és miozin, fontos fehérjék az izomban; és az úgynevezett leucin cipzár szegmensek, amelyek lehetővé teszik számos eukarióta transzkripciós faktor dimerizációját és ezáltal aktiválását. A leucin cipzárak csak abban különböznek a többi 2-hélix tekercselt tekercstől, hogy d-maradékaik szinte mindig Leu.

A Heptad ismétlődő és hidrofób kölcsönhatások tekercselt tekercsekben.

(KineMage jelenleg nem támogatott)itt látható a tekercselt tekercs szerkezete atomi részletességgel, de csak az oldalláncok Cb atomjait mutatja, így láthatja a Heptad ismétlődését és a hidrofób kölcsönhatásokat a tekercselt tekercsekben. A View1 egy központi elhelyezkedésű 8-maradék szegmenst mutat, az egyes alegységek “darab-4″ – jét, az 1. tekercs sárga színű kovalens kötéseivel, a 2. tekercs zöld színű kötéseivel, valamint a CB atomokkal, amelyeket bíborgolyók képviselnek. Kattintson az” a-maradékok “és a” d-maradékok ” gombokra, hogy az a és d maradékok Cb atomjait zöld és arany színnel kiemelje.

a polipeptid aminosav-szekvenciája durva heptad ismétlést mutat (a-b-c-d-e-f-g)n, az A és d helyzetben lévő maradékoknak kis hidrofób oldalláncai vannak (Ala, Val, Leu és Ile). Ez hidrofób csíkot biztosít az egyes alfa-hélixek egyik oldalán, amely közvetíti kapcsolatát egy másik ilyen hélixszel, hogy tekercselt tekercset képezzen. A normál alfa-spirál fordulatonkénti 3,6 maradéka és az a – és d-maradékok 3,5 maradék ismétlése közötti enyhe eltérés miatt ez a hidrofób csík gyengéd Balkezes spirálba tekeredik az alfa-spirál körül, ezáltal elszámolva a balkezes tekercs kialakulását.

lépjen a View3 menüpontra, és kapcsolja be mind a hét “Piece-n” gombot a tekercselt tekercs oldalnézetben történő megjelenítéséhez. Itt a fehérjét a fő lánc és a fent leírt színű Cb atomok képviselik. View3 keresztül View8 mutatják a tekercselt tekercs különböző irányokban körül superhelix tengely. Menjen a View1-re, és húzza a’ zclip ‘ csúszkát balra és jobbra, hogy a tekercselt tekercs egy részét vagy egészét a superhelix tengelye mentén nézze. Vegye figyelembe, hogy az a-és d-maradék oldalláncok hogyan vannak csomagolva a superhelix tengely mentén. Ennek a csomagolásnak a közelsége csak kis hidrofób oldalláncok jelenlétét jelenti ezekben a pozíciókban; nagyobb hidrofób oldalláncok, a Phe és a Trp, ezekben a pozíciókban szétfeszítenék a két spirált, és ezáltal destabilizálnák a tekercselt tekercset. Végül kattintson a tekercselt tekercs perifériáján elhelyezkedő több Cb atomra, hogy meggyőzze magát arról, hogy ezek a maradékok szinte teljesen hidrofil jellegűek.

további illusztrációk

tekercselt-cil a GCN4-ből (PDB kód 1uo2)

előadás:Aszimmetrikus egység biológiai összeszerelés

két szál általános kontroll fehérje gcn4 pék élesztőből. Figyelje meg az enyhe tekercset a szálakban. () Minden hetedik maradék,, nem poláros, és 3,5 maradék per viszont minden heptad ismétlés igazodik az egyik alatt és felett, valamint hogy abban a helyzetben, hogy kölcsönhatásba lépnek a heptad ismétlés egy második szál. Lenézett a kapcsolatot. A heptad között elhelyezkedő maradékok spirálját megismétlik a hélix körül, távol a partnerszál oldalláncaitól, így nem engedik meg a két szál ezen oldalláncai közötti kölcsönhatásokat.

három tekercselt szál (1htm), amely az egyik immunológiailag aktív vírusfehérje. Az egyes szálak heptrad ismétlései láthatók .

négy szál az Általános kontroll fehérje mutatja A mind a négy lánc.

(CAP; 1g6n.PDB) egy globuláris fehérje, amely a katabolizmus számos aspektusának fontos szabályozója. Figyeljük meg a két tekercselt 6-hélixet a szerkezet közepén. Mindegyik tekercs egy másik alegység része, és a tekercselt tekercs kialakulása kulcsfontosságú szerepet játszik a két alegység összetartásában. Az egyes alegységekben a spacefill.

koordináták

a tekercselt tekercs (tropomyosin) koordinátáit Xiaoling Xia és Carolyn Cohen, Brandeis Egyetem.

Proteopedia oldal közreműködők és szerkesztők (mi ez?)

Karl Oberholser, Judy Voet, Izrael Hanukoglu, Michal Harel

a lap eredeti címe: “http://proteopedia.org/wiki/index.php/Coiled_coil ”

Vélemény, hozzászólás?

Az e-mail-címet nem tesszük közzé.