Conalbúmina
La ovotransferrina se pliega de forma que forma dos lóbulos (terminales N y C) y cada lóbulo consiste en un lugar de unión. Cada lóbulo se divide en dos dominios de 160 residuos de aminoácidos. Su estructura también consiste en quince enlaces cruzados de disulfuro y grupos sulfhidrilo no libres. Los grupos disulfuro estabilizan las estructuras terciarias de las proteínas. Las transferrinas son proteínas de unión al hierro y reactivos de fase aguda del suero animal. Tiene un logaritmo de unión de 15 a un pH de 7 o superior, lo que significa que la capacidad de unión al hierro de la ovotransferrina disminuyó rápidamente a un pH inferior a 6. Esta familia también es conocida por su papel en la maduración celular al transportar nutrientes esenciales a los embriones en desarrollo. La ovotransferrina funciona como agente antimicrobiano y transporta el hierro al embrión en desarrollo. Debido a que se unen al hierro, esto dificulta que las bacterias dañinas estén nutricionalmente satisfechas con ellas, por lo que actúa como antimicrobiano.
La secuencia primaria de la ovotransferrina es similar a la de muchas transferrinas séricas que se encuentran en otras especies. Recientemente, los científicos han descubierto una transferrina en suero sanguíneo en humanos, que se une al hierro como la ovotransferrina y que muestra un 50% de homología a la ovotransferrina, es decir, tienen una composición de aminoácidos y un contenido de carbohidratos similares. En el lóbulo C, el suero humano tiene dos N – glicanos, mientras que la ovotransferrina de gallina tiene un solo N-glicano. En consecuencia, estructuralmente esta proteína difiere de su contraparte sérica debido a su patrón de glicosilación. Se dice que estas proteínas están glicosiladas porque tienen carbohidratos unidos a ellas. La glicosilación es la modificación covalente (formación de enlaces químicos) más común que ocurre en los organismos vivos. Este proceso está determinado por la estructura de la columna vertebral de la proteína y el sitio de unión de carbohidratos.
Además, la ovotransferrina es glicosilada por el enlace N al aminoácido conocido como asparagina, lo que significa que el glicano, la cadena de carbohidratos, está unido al nitrógeno del aminoácido. La asparagina, que se encuentra abundantemente en los espárragos (de ahí su nombre), es uno de los veinte aminoácidos más comunes y fue el primer aminoácido aislado. Aunque la ovotransferrina se identifica con su familia, hay dos tipos de proteínas ovotransferrina: apo y holo. La apo-Ovotransferrina está privada de hierro y la holo-Ovotransferrina está saturada de hierro. Debido a que la apoovotransferrina carece de hierro, se destruye fácilmente mediante tratamientos físicos y químicos.
Biológicamente, la conalbúmina aísla y secuestra contaminantes metálicos en la clara de huevo.
