Bobine enroulée

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Une bobine enroulée ou un superhelix est formé en enroulant deux, trois ou quatre hélices α ensemble. Les brins hélicoïdaux sont maintenus ensemble par la force hydrophobe formée entre les chaînes latérales non polaires des différents brins peptidiques. Un motif de répétition heptade de résidus hydrophobes à chaîne courte dans la structure primaire rassemble systématiquement ces chaînes latérales non polaires tous les sept résidus. Ces résidus apolaires de différents brins sont correctement situés pour interagir les uns avec les autres car l’hélice est légèrement déformée en étant moins étroitement enroulée que l’hélice α normale, de sorte qu’elle a un pas de 0,51 au lieu de 0,54 et il y a 3,5 résidus par tour au lieu de 3,6. Avec cette légère rotation à gauche de l’hélice α à droite, il y a exactement sept résidus par deux tours (2 x 3,5) dans l’hélice α déformée, et donc les chaînes latérales des résidus d’heptade sont en place pour interagir les unes avec les autres.

• 1 Structure de la bobine enroulée: Diagramme en ruban d’une bobine enroulée telle que celle présente dans les protéines fibreuses alpha-Kératine ou tropomyosine.
• 2 La Répétition de l’Heptade et les Interactions Hydrophobes dans les Bobines Enroulées.
• 3 Illustrations supplémentaires
• 4 Coordonnées

Structure de la bobine enroulée: Diagramme en ruban d’une bobine enroulée telle que celle présente dans les protéines fibreuses alpha-Kératine ou tropomyosine.

(KinéMage actuellement non supporté) Les protéines fibreuses sont, pour la plupart, caractérisées par des séquences simples très répétitives telles qu’une bobine enroulée de deux hélices alpha comme dans les kératines et la tropomyosine. Voici un diagramme en ruban d’une bobine enroulée. L’une des deux chaînes identiques du segment, “Bobine 1”, est jaune et l’autre, “Bobine 2”, est en accord avec la mer. Les extrémités N et C de chaque segment sont marquées par des boules bleues et rouges. Vous pouvez facilement voir que la protéine forme une bobine spiralée parallèle: ses hélices alpha constitutives sont droitières mais la bobine spiralée est gauchère. Regardez Views1-3 pour voir la bobine enroulée sous différents angles. Faites glisser la diapositive ‘zclip’ à gauche et à droite dans View3 pour voir une partie ou la totalité de la structure. Notez que la bobine enroulée ne fait qu’un peu plus de 1/2 tour sur une distance dans laquelle chaque hélice alpha fait ~ 13 tours.

Faites glisser la souris d’un côté à l’autre horizontalement sur l’image pour voir la manière dont les deux bobines s’enroulent l’une autour de l’autre. Des bobines spiralées parallèles se produisent dans de nombreuses protéines, y compris la kératine alpha, une protéine fibreuse porteuse de stress présente dans la peau des mammifères; la tropomyosine et la myosine, des protéines importantes dans les muscles; et les segments dits de fermeture éclair à la leucine qui permettent la dimérisation et donc l’activation de nombreux facteurs de transcription eucaryotes. Les fermetures à glissière à la leucine ne diffèrent des autres bobines enroulées à 2 hélices que par le fait que leurs résidus d sont presque invariablement Leu.

La Répétition de l’Heptade et les Interactions hydrophobes dans les Bobines Enroulées.

(Le KinéMage n’est actuellement pas pris en charge) La structure de la bobine enroulée est illustrée en détail atomique, mais ne montre que les atomes Cb des chaînes latérales, ce qui vous permet de voir la répétition de l’Heptade et les Interactions hydrophobes dans les bobines Enroulées. La vue 1 montre un segment de 8 résidus situé au centre, “Pièce-4” de chaque sous-unité, avec les liaisons covalentes de la Bobine 1 jaune, celles de la bobine 2 verte et les atomes Cb représentés par des boules magenta. Cliquez sur les boutons “Résidus a” et “Résidus d” pour voir les atomes Cb des résidus a et d surlignés en vert et or.

La séquence d’acides aminés du polypeptide présente une répétition heptade rugueuse, (a-b-c-d-e-f-g) n, les résidus aux positions a et d ayant de petites chaînes latérales hydrophobes (Ala, Val, Leu et Ile). Ceci fournit une bande hydrophobe sur une face de chaque hélice alpha qui médie son association avec une autre de ces hélices pour former une bobine enroulée. La légère différence entre les 3,6 résidus par tour d’une hélice alpha normale et la répétition de 3,5 résidus des résidus a et d fait que cette bande hydrophobe s’enroule autour de son hélice alpha en une légère hélice gauchère, ce qui explique la formation de la bobine enroulée gauchère.

Accédez à View3 et activez les sept boutons “Piece-n” pour afficher la bobine enroulée en vue latérale. Ici, la protéine est représentée par sa chaîne principale et ses atomes de Cb colorés comme décrit ci-dessus. View3 à View8 montrent la bobine enroulée dans différentes orientations autour de son axe superhélix. Allez dans View1 et faites glisser la diapositive ‘zclip’ vers la gauche et la droite pour voir une partie ou la totalité de la bobine enroulée vue le long de son axe superhélix. Notez comment ses chaînes latérales de résidus a et d sont emballées le long de l’axe du superhélix. La proximité de cet emballage explique la présence uniquement de petites chaînes latérales hydrophobes à ces positions; des chaînes latérales hydrophobes plus grandes, celles de Phe et de Trp, dans ces positions, écartent les deux hélices et déstabilisent ainsi la bobine enroulée. Enfin, cliquez sur plusieurs atomes Cb situés à la périphérie de la bobine enroulée pour vous convaincre que ces résidus sont presque entièrement hydrophiles.

Illustrations supplémentaires

Deux brins de protéine de contrôle général GCN4 de levure de boulanger. Observez la légère bobine dans les brins. () Chaque septième résidu, , est non polaire, et avec 3,5 résidus par tour, chaque répétition d’heptade est alignée avec celle ci-dessous et au-dessus, tout en étant en position d’interagir avec la répétition d’heptade sur un deuxième brin. En regardant vers le bas du contact. L’un des résidus situés entre l’heptade se répète en spirale autour de l’hélice à l’écart des chaînes latérales sur le brin partenaire, ne permettant donc pas d’interactions entre ces chaînes latérales des deux brins.

Trois brins enroulés de (1HTM) qui est l’une des protéines virales immunologiquement actives. Les répétitions heptrad de chaque brin sont indiquées dans .

Quatre brins de la protéine témoin générale montrant le sur les quatre chaînes.

(CAP; 1G6N.PDB) est une protéine globulaire qui est un régulateur important de plusieurs aspects du catabolisme. Remarquez les deux hélices α enroulées au centre de la structure. Chaque bobine fait partie d’une sous-unité différente, et la formation de la bobine enroulée joue un rôle central dans le maintien des deux sous-unités ensemble. Les dans chaque sous-unité sont affichés dans le remplissage d’espace.

Coordonnées

Les coordonnées de la bobine enroulée (tropomyosine) ont été obtenues auprès de Xiaoling Xia et Carolyn Cohen, de l’Université Brandeis.