Hélice de collagène

La glycine, la proline et l’hydroxyproline doivent être dans leurs positions désignées avec la configuration correcte. Par exemple, l’hydroxyproline en position Y augmente la stabilité thermique de la triple hélice, mais pas lorsqu’elle est située en position X. La stabilisation thermique est également entravée lorsque le groupe hydroxyle présente une mauvaise configuration. En raison de l’abondance élevée des teneurs en glycine et en proline, le collagène ne parvient pas à former une structure régulière d’hélice α et de feuille β. Trois brins hélicoïdaux gauchers se tordent pour former une triple hélice droitière. Une triple hélice de collagène a 3,3 résidus par tour.

Chacune des trois chaînes est stabilisée par la répulsion stérique due aux cycles pyrrolidiniques des résidus proline et hydroxyproline. Les anneaux de pyrrolidine se tiennent à l’écart l’un de l’autre lorsque la chaîne polypeptidique prend cette forme hélicoïdale étendue, qui est beaucoup plus ouverte que la forme étroitement enroulée de l’hélice alpha.Les trois chaînes sont liées à l’hydrogène l’une à l’autre. Les donneurs de liaison hydrogène sont les groupes peptidiques NH des résidus de glycine. Les accepteurs de liaison hydrogène sont les groupes CO de résidus sur les autres chaînes. Le groupe OH de l’hydroxyproline ne participe pas à la liaison hydrogène mais stabilise l’isomère trans de la proline par des effets stéréoélectroniques, stabilisant ainsi toute la triple hélice.

La montée de l’hélice de collagène (superhelix) est de 2,9 Å (0,29 nm) par résidu. Le centre de la triple hélice de collagène est très petit et hydrophobe, et chaque troisième résidu de l’hélice doit être en contact avec le centre. En raison de l’espace très petit et étroit au centre, seul le petit hydrogène de la chaîne latérale de la glycine est capable d’interagir avec le centre. Ce contact est impossible même lorsqu’un résidu d’acide aminé légèrement plus gros est présent autre que la glycine.