a kötőszövetek és az extracelluláris mátrix alapvető összetevői: elasztin, fibrillin, fibulinok, fibrinogén, fibronektin, laminin, tenaszcin és trombospondin
a kollagének az extracelluláris mátrix és a lágy szövetek sokféle típusának leggyakoribb összetevői. Az elasztin egy másik fő összetevője bizonyos lágy szöveteknek, például az artériás falaknak és az ínszalagoknak. Sok más molekula, bár kisebb mennyiségben, a lágy szövetekben az extracelluláris mátrix alapvető alkotóelemeként működik. Ezek közül néhányat áttekintünk ebben a fejezetben. Alapszerkezetük, biokémiájuk és fiziológiájuk mellett a lágy szövetek rendellenességeiben betöltött szerepüket is csak röviden tárgyaljuk, mivel a kötet legtöbb fejezete a releváns egyes vegyületekkel foglalkozik. A fibronektin a muldomain struktúrájával “főszervező” szerepet játszik a mátrix összeállításában, mivel hidat képez a sejtfelszíni receptorok között, pl., integrinek és vegyületek, például kollagén, proteoglikánok és más fokális adhéziós molekulák. Alapvető szerepet játszik a fibrillin-1 strukturált hálózatba történő összeszerelésében is. A lamininek hozzájárulnak az extracelluláris mátrix (ECM) szerkezetéhez, és modulálják a sejtfunkciókat, például az adhéziót, a differenciálódást, a migrációt, a fenotípus stabilitását és az apoptózissal szembeni rezisztenciát. Bár a fibrinogén elsődleges szerepe a vérrögképződésben van, a trombin fibrinné történő átalakulása után számos vegyülethez kötődik, különösen a különböző növekedési faktorokhoz, és mint ilyen, a fibrinogén szerepet játszik a kardiovaszkuláris és az extracelluláris mátrix fiziológiájában. Az elasztin, a monomer oldható prekurzor tropoelasztin oldhatatlan polimere a mátrixszövet rugalmas rostjainak fő összetevője, ahol rugalmas visszahúzódást és rugalmasságot biztosít a különböző kötőszövetek, például az aorta és az ínszalagok számára. A rugalmas rostok a fibrillin mikrofibrillekkel való kapcsolatuk révén szabályozzák a TGF-ek aktivitását. Az elasztin szerepet játszik a sejtek adhéziójában, a sejtek migrációjában, és képes részt venni a sejtek jelátvitelében. Az elasztin gén mutációi cutis laxa-hoz vezetnek. A fibrillinek képviselik a mikroszálak domináns magját az elasztikus és a nem elasztikus extracelluláris mátrixokban, és szorosan kölcsönhatásba lépnek a tropoelasztinnal és az integrinekkel. A mikrofibrillák nemcsak a specifikus szervrendszerek szerkezeti integritását biztosítják, hanem a rugalmas szövetek elasztogenezisének állványát is biztosítják. A Fibrillin fontos az elasztin rugalmas szálakká történő összeszereléséhez. A fibrillin-1 gén mutációi szorosan kapcsolódnak a Marfan-szindrómához. A fibulinok szorosan kapcsolódnak az alapmembránokhoz, a rugalmas szálakhoz és az extracelluláris mátrix egyéb komponenseihez, és részt vesznek a rugalmas szálak kialakulásában. A tenascinák ECM polimorf glikoproteinek, amelyek a test számos kötőszövetében megtalálhatók. Kifejezésüket mechanikai stressz szabályozza mind a fejlődés során, mind a felnőttkorban. A tenaszcin mind gyulladásos, mind fibrotikus folyamatokat közvetít, hogy lehetővé tegye a szövetek hatékony helyreállítását, és szerepet játsszon az Ehlers-Danlos patogenezisében, a szívbetegségben, valamint a mozgásszervi szövetek regenerációjában és helyreállításában. A trombospondin 1 egyik szerepe a TGF aktiválása. Fibrotikus bőrbetegségekben, mint például a keloidokban és a szklerodermában a thrombospondin és a TGF aktivitás fokozott expresszióját figyelték meg. A porc oligomer mátrixfehérje (COMP) vagy trombospondin-5 elsősorban a porcban van jelen. A COMP magas szintje jelen van a fibrotikus hegekben és a bőr szisztémás szklerózisában, valamint az ínben, különösen a fizikai aktivitás, a terhelés és a sérülés után. Szerepet játszik az érfal átalakításában, és az ateroszklerotikus plakkokban is megtalálható.
