Conalbumina
L’ovotransferrina è piegata in modo da formare due lobi (terminali N e C) e ciascun lobo è costituito da un sito di legame. Ogni lobo viene quindi diviso in due domini di 160 residui di aminoacidi. La sua struttura consiste anche di quindici collegamenti incrociati disolfuro e nessun gruppo sulfidrilico libero. I gruppi disolfuro stabilizzano le strutture terziarie delle proteine. Le transferrine sono proteine leganti il ferro e reagenti di fase acuta del siero animale. Ha un log di legame di 15 a un pH di 7 o superiore, il che significa che la capacità di legame del ferro di ovotransferrina è diminuita rapidamente a un pH inferiore a 6. Questa famiglia inoltre è conosciuta per il loro ruolo nella maturazione delle cellule trasportando le sostanze nutrienti essenziali agli embrioni in via di sviluppo. L’ovotransferrina funziona come agente antimicrobico e trasporta il ferro nell’embrione in via di sviluppo. Poiché si legano al ferro, questo rende difficile per i batteri nocivi essere soddisfatti nutrizionalmente con loro, quindi agisce come antimicrobico.
La sequenza primaria di ovotransferrina è simile a quella di molte transferrine sieriche riscontrate in altre specie. Recentemente, gli scienziati hanno scoperto una transferrina nel siero del sangue nell’uomo, che lega il ferro come l’ovotransferrina e che mostra l’omologia del 50% all’ovotransferrina, cioè hanno una composizione aminoacidica simile e un contenuto di carboidrati. Al lobo C, il siero umano ha due N-glicani mentre la gallina ovotransferrina ha un singolo N-glicano. Di conseguenza, strutturalmente questa proteina differisce dalla sua controparte sierica a causa del suo modello di glicosilazione. Si dice che queste proteine siano glicosilate perché hanno carboidrati ad esse collegati. La glicosilazione è la modifica covalente più comune (formazione di legami chimici) che si verifica negli organismi viventi. Questo processo è determinato dalla struttura della spina dorsale proteica e dal sito di attacco dei carboidrati.
Inoltre, l’ovotransferrina è glicosilata dall’N-legame con l’amminoacido noto come asparagina, il che significa che il glicano, la catena di carboidrati, è attaccato all’azoto sull’amminoacido. L’asparagina, che si trova abbondantemente negli asparagi (da cui il suo nome), è uno dei venti aminoacidi più comuni ed è stato il primo amminoacido ad essere isolato. Mentre l’ovotransferrina si identifica con la sua famiglia, ci sono due tipi di proteine ovotransferrine: apo e holo. L’Apo-ovotransferrina è priva di ferro e l’holo-ovotransferrina è satura di ferro. Poiché l’apo-ovotransferrina è priva di ferro, è facilmente distrutta da trattamenti fisici e chimici.
Biologicamente, la conalbumina isola e sequestra i contaminanti metallici nell’albume.
