Coiled coil

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コイルコイルまたはスーパーヘリックスは、二つ、三つ、または四つのαヘリックスを一緒に巻くことによって形成されます。 ヘリカル鎖は、異なるペプチドストランドからの非極性側鎖の間に形成される疎水性力によって一緒に保持される。 一次構造中の短鎖疎水性残基のヘプタドリピートパターンは、一貫してこれらの非極性側鎖を第七残基ごとに一緒にもたらす。 異なる鎖からのこれらの非極性残基は、ヘリックスが通常のαヘリックスよりもしっかりと巻かれていないことによってわずかに歪んでいるので、0.51の代わりに0.54のピッチを持ち、3.5の代わりに3.6のターンあたりの残基があるため、互いに相互作用するように適切に配置されている。 右利きのαヘリックスへのこのわずかな左利きのねじれでは、歪んだαヘリックスには2つのターン（2×3.5）あたり正確に七つの残基があり、したがってヘプタッド残基の側鎖は互いに相互作用する場所にある。

• 1 コイルドコイル構造：α-ケラチンやトロポミオシンなどの繊維状タンパク質に発生するコイルドコイルのリボン図。
• 2コイルコイル中のヘプタッド繰り返しと疎水性相互作用。
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コイルドコイル構造：α-ケラチンやトロポミオシンなどの繊維状タンパク質に発生するコイルドコイルのリボン図。

(KineMageは現在サポートされていません)繊維状タンパク質は、ケラチンやトロポミオシンのような二つのαヘリックスのコイル状のコイルのような非常に反復的な単純な配列によって特徴付けられています。 コイル状コイルのリボン図を示します。 セグメントの二つの同一のチェーンの一つ、”コイル1″は、黄色であり、他の、”コイル2″は、シーグリーンです。 各セグメントのN末端とC末端は、青と赤のボールでマークされています。 タンパク質が平行なコイル状のコイルを形成していることが容易にわかります：その成分のαヘリックスは右利きですが、コイル状のコイルは左 Views1-3を見て、コイル状のコイルをさまざまな角度から見ることができます。 View3で’zclip’スライドを左右にドラッグすると、構造の一部またはすべてが表示されます。 コイル状のコイルは、各αヘリックスが〜13回転する距離をわずかに1/2回転させるだけであることに注意してください。

マウスを左右に水平にドラッグすると、二つのコイルが互いに包み合う様子がわかります。 平行コイルコイルは、哺乳動物の皮膚に発生する線維性ストレス担持タンパク質であるαケラチンを含む多くのタンパク質に発生する。; そして多数の真核生物の転写因子の二量化そしてそれ故に活発化を可能にするいわゆるロイシンのジッパーの区分。 ロイシンジッパーは他の2ヘリックスコイルドコイルとは異なり、d残基がほぼ常にLeuであるという点でのみ異なる。

コイルコイルにおけるヘプタッド反復と疎水性相互作用。

(KineMageは現在サポートされていません)ここに示すのは、コイルコイルの構造を原子詳細に示していますが、サイドチェーンのCb原子のみを示しているため、コイルコイル内のヘプタッドの繰り返しと疎水性の相互作用を見ることができます。 View1は、コイル1yellowtintの共有結合、コイル2greentintの共有結合、およびマゼンタボールで表されるCb原子を有する、中央に位置する8残基セグメント、各サブユニットの”Piece-4″を示す。 “A-残基”と”d-残基”ボタンをクリックすると、a残基とd残基のCb原子が緑色と金色で強調表示されます。

ポリペプチドのアミノ酸配列は、大まかなヘプタッド繰り返し（a-b-c-d-e-f-g）nを示し、aおよびd位置の残基は小さな疎水性側鎖（Ala、Val、Leu、およびIle）を有 これは、コイル状のコイルを形成するために、別のそのような螺旋との関連を仲介する各αヘリックスの一方の面に疎水性ストリップを提供します。 通常のαヘリックスのターン当たり3.6残基とa残基とd残基の3.5残基の繰り返しとの間のわずかな不一致により、この疎水性ストリップはαヘリックスを穏やかな左利きのヘリックスに包み込み、それによって左利きのコイルコイルの形成を占めている。

View3に移動し、7つの”Piece-n”ボタンをすべてオンにすると、コイルコイルがサイドビューで表示されます。 ここで、タンパク質は、上記のように着色されたその主鎖およびCb原子によって表される。 View3からView8は、そのスーパーヘリックス軸の周りの様々な向きでコイル状のコイルを示しています。 View1に移動し、’zclip’スライドを左右にドラッグすると、コイル状のコイルの一部またはすべてがsuperhelix軸に沿って表示されます。 そのa残基側鎖とd残基側鎖がスーパーヘリックス軸に沿ってどのように充填されているかに注意してください。 このパッキングの近さは、これらの位置に小さな疎水性側鎖のみが存在することを説明する; これらの位置におけるより大きな疎水性側鎖、ＰｈｅおよびＴｒｐの側鎖は、二つのヘリックスを離れてこじ開け、それによってコイル状コイルを不安定にする。 最後に、コイル状コイルの周囲に位置するCb原子のいくつかをクリックして、これらの残基がほぼ完全に親水性であることを納得させます。

イラスト追加

パン酵母からの一般的な制御タンパク質GCN4の二本鎖。 ストランド内のわずかなコイルを観察する。 （）各第七残基は、非極性であり、ターンあたり3.5残基で、各ヘプタッド繰り返しは、その下および上のものと整列し、ならびに第二の鎖上のヘプタッド繰り返しと相互作用する位置にある。 連絡先を見下ろしています。 ヘプタッドの間に位置する残基は、パートナー鎖上の側鎖から離れた螺旋の周りに螺旋を繰り返し、二つの鎖のこれらの側鎖間の相互作用を許さない。

免疫学的に活性なウイルスタンパク質の1つである(1HTM)の3本のコイル状の鎖。 各鎖のヘプトラッドリピートはに示されている。

一般対照タンパク質の四つの鎖は、四つの鎖すべてに示す。

(CAP;1G6N.PDB)は、異化のいくつかの側面の重要な調節因子である球状タンパク質である。 構造の中心に二つのコイル状のαヘリックスがあることに注目してください。 各コイルは異なるサブユニットの一部であり、コイルコイルの形成は二つのサブユニットを一緒に保持する上で極めて重要な役割を果たす。 各サブユニット内はspacefillで示されています。

座標

コイルドコイル（トロポミオシン）の座標は、Brandeis UniversityのXiaoling XiaとCarolyn Cohenから得た。

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