Collageenhelix
Glycine, proline en hydroxyproline moeten zich in de juiste positie bevinden. Hydroxyproline in de Y-positie verhoogt bijvoorbeeld de thermische stabiliteit van de drievoudige helix, maar niet wanneer deze zich in de X-positie bevindt. De thermische stabilisatie wordt ook belemmerd wanneer de hydroxylgroep de verkeerde configuratie heeft. Door de hoge dichtheid van glycine en proline-inhoud, vormt collageen geen regelmatige structuur van α-helix en β-blad. Drie linkshandige spiraalvormige strengen draaien om een rechtshandige drievoudige helix te vormen. Een collageen triple helix heeft 3,3 residuen per beurt.
elk van de drie ketens wordt gestabiliseerd door de sterische afstoting door de pyrrolidineringenvan proline-en hydroxyproline-residuen. De pyrrolidineringenblijven uit elkaars weg wanneer de polypeptideketen deze uitgebreide spiraalvormige vorm aanneemt, die veel opener is dan de strak opgerolde vorm van de Alfa-helix.De drie ketens zijn met waterstof verbonden. De donors van de waterstofbinding zijn de peptide NH groepen van glycineresiduen. De waterstofverbindingsacceptoren zijn de co-groepen residuen op de andere ketens. De OH-groep van hydroxyproline neemt niet deel aan de waterstofbinding, maar stabiliseert de trans-isomeer van proline door stereo-elektronische effecten, waardoor de gehele drievoudige helix wordt gestabiliseerd.
de stijging van de collageenhelix (superhelix) is 2,9 Å (0,29 nm) per residu. Het centrum van de collageen triple helix is erg klein en hydrofoob, en elke derde residu van de helix moet contact hebben met het centrum. Door de zeer kleine en krappe ruimte in het centrum, is alleen de kleine waterstof van de glycine zijketen in staat om interactie met het centrum. Dit contact is onmogelijk, zelfs als er een iets groter aminozuurresidu aanwezig is dan glycine.
