Opgerolde spoel

From Proteopedia

proteopedia linkproteopedia link

een opgerolde spoel of superhelix wordt gevormd door twee, drie of vier α-helices samen te wikkelen. De spiraalvormige bundels worden bij elkaar gehouden door de hydrophobic kracht gevormd tussen niet-polaire zijkettingen van de verschillende peptide bundels. Een heptad herhaling patroon van korte keten hydrofobe residuen in de primaire structuur consequent brengen deze niet-polaire zijketens samen elke zevende residu. Deze niet-polaire residuen van verschillende strengen zijn goed geplaatst om met elkaar te interageren, omdat de helix iets vervormd is doordat hij minder strak is gewikkeld dan de normale α-helix, zodat hij een pitch heeft van 0,51 in plaats van 0,54 en er 3,5 residuen per beurt zijn in plaats van 3,6. Met deze lichte linkshandige twist naar de rechtshandige α-helix, zijn er precies zeven residuen per twee toeren (2 x 3,5) in de vervormde α-helix, en daarom zijn de zijketens van de heptad-residuen op hun plaats om met elkaar te interageren.

• 1 opgerolde Rolstructuur: Lintdiagram van een opgerolde rol zoals voorkomt in de vezelige eiwitten alpha-keratine of tropomyosine.
• 2 De Heptad-herhaal-en hydrofobe interacties in opgerolde spoelen.
• 3 aanvullende Illustraties
• 4 coördinaten

opgerolde Rolstructuur: Lintdiagram van een opgerolde rol zoals voorkomt in de vezelige eiwitten alpha-keratine of tropomyosine.

(KineMage wordt momenteel niet ondersteund)vezelige eiwitten worden voor het grootste deel gekenmerkt door zeer repetitieve eenvoudige sequenties zoals een opgerolde spoel van twee Alfa-helices zoals in keratine en tropomyosine. Hier ziet u een lintdiagram van een opgerolde spoel. Een van de twee identieke kettingen van het segment, “Spoel 1”, is geel en de andere, “spoel 2”, is zeegroen. De N-en C-einduiteinden van elk segment zijn gemarkeerd door blauwe en rode ballen. Je kunt gemakkelijk zien dat het eiwit een parallelle opgerolde spoel vormt: de component alpha helices zijn rechtshandig, maar de opgerolde spoel is linkshandig. Kijk naar Views1-3 om de opgerolde spoel vanuit verschillende hoeken te zien. Sleep de’ zclip ‘ dia links en rechts in View3 om een deel of de hele structuur te zien. Merk op dat de opgerolde spoel slechts iets meer dan 1/2 draai maakt over een afstand waarin elke alpha helix ~13 draaien maakt.

sleep de muis horizontaal van links naar rechts over de afbeelding om te zien hoe de twee spoelen om elkaar heen draaien. Parallelle opgerolde spoelen komen voor in veel eiwitten, waaronder alfakeratine, een vezelig stress-dragend eiwit dat voorkomt in zoogdierhuid; tropomyosine en myosine, belangrijke eiwitten in spieren; en de zogenaamde leucine ritssluitingssegmenten die de dimerisatie en vandaar activering van talrijke eukaryotic transcriptiefactoren toestaan. Leucine ritsen verschillen van andere 2-helix opgerolde spoelen alleen in dat hun d-residuen zijn bijna altijd Leu.

De Heptad-herhaal-en hydrofobe interacties in opgerolde spoelen.

(KineMage momenteel niet ondersteund)hier wordt de structuur van de opgerolde spoel weergegeven in atomair detail, maar toont alleen de Cb-atomen van de zijkanten, zodat u de Heptad-herhaling en hydrofobe interacties in opgerolde spoelen kunt zien. View1 toont een centraal gelegen 8-residu segment, “stuk-4″ van elke subeenheid, met de covalente bindingen van Spoel 1 geeltint, die van spoel 2 greentint, en de Cb-atomen vertegenwoordigd door magenta ballen. Klik op de knoppen” A-residu ‘ s “en” d-residu ‘ s “om de Cb-atomen van de A-en d-residu’ s te zien gemarkeerd in groen en goud.

de aminozuursequentie van het polypeptide vertoont een ruwe heptad-herhaling (a-b-c-d-e-f-g)n, waarbij de residuen op de A-en d-posities kleine hydrofobe zijketens hebben (Ala, Val, Leu en Ile). Dit verstrekt een hydrophobic strook op één gezicht van elke alpha-helix die zijn vereniging met een andere dergelijke helix bemiddelt om een opgerolde rol te vormen. De geringe discrepantie tussen de 3,6 residuen per draai van een normale Alfa-spiraal en de 3.5 – residu herhaling van de A-en d-residuen zorgt ervoor dat deze hydrofobe strook om zijn alfa-spiraal wikkelt in een zachte linkshandige spiraal, waardoor de vorming van de linkshandige opgerolde spiraal wordt veroorzaakt.

Ga naar Beeld3 en schakel alle zeven “Piece-n” knoppen in om de opgerolde spoel in zijaanzicht weer te geven. Hier wordt het eiwit vertegenwoordigd door zijn hoofdketen en Cb-atomen gekleurd zoals hierboven beschreven. View3 t / m View8 laat de opgerolde spoel zien in verschillende oriëntaties rond zijn superhelix-as. Ga naar View1 en sleep de’ zclip ‘ – dia naar links en rechts om een deel of het geheel van de opgerolde spoel langs de superhelix-as te zien. Merk op hoe de A – en d-residu zijkettingen langs de superhelix-as zijn verpakt. De nabijheid van deze verpakking zorgt voor de aanwezigheid van slechts kleine hydrofobe zijkettingen op deze posities; Grotere hydrofobe zijkettingen, die van Phe en Trp, in deze posities zouden de twee helices uit elkaar wrikken en daardoor de opgerolde spoel destabiliseren. Klik tenslotte op een aantal van de Cb-atomen die zich rond de omtrek van de opgerolde spoel bevinden om jezelf ervan te overtuigen dat deze residuen bijna volledig hydrofiel van karakter zijn.

aanvullende Illustraties

twee strengen algemene controle-eiwit GCN4 uit bakkersgist. Let op de lichte spoel in de strengen. () Elke zevende residu,, is niet-polair, en met 3,5 residuen per beurt elke heptad herhaling is uitgelijnd met de een onder en boven het, evenals in positie om te interageren met de heptad herhaling op een tweede streng. Ik kijk naar het contact. De van de residuen die zich tussen de heptad bevinden herhaalt spiraal rond de helix weg van de zijketens op de partnerstreng, waardoor interacties tussen deze zijketens van de twee strengen niet mogelijk zijn.

drie opgerolde strengen van (1HTM), een van de virale eiwitten die immunologisch actief is. De heptrad herhalingen van elke streng zijn weergegeven in .

vier strengen van het algemene controle-eiwit met de op alle vier de ketens.

(CAP; 1G6N. PDB) is een bolvormig eiwit dat een belangrijke regulator is van verschillende aspecten van katabolisme. Let op de twee opgerolde α-helices in het midden van de structuur. Elke rol is een deel van een andere subeenheid, en de vorming van de opgerolde-rol speelt een centrale rol in het samenhouden van de twee subeenheden. De in elke subeenheid worden weergegeven in spacefill.

coördinaten

de Coördinaten voor de opgerolde spoel (tropomyosine) werden verkregen van Xiaoling Xia en Carolyn Cohen, Brandeis University.