dopełniacz C5, ludzki
opis Ogólny
natywny, ludzki dopełniacz C5. Glikoproteina złożona z dwóch nie identycznych podjednostek M. W. 120 kDa (α) I 75 kDa (β) połączonych wiązaniami dwusiarczkowymi. Obecne w normalnej surowicy ludzkiej w dawce 70 µg / ml. Aktywacja dopełniacza drogą klasyczną lub alternatywną może skutkować montażem enzymów rozszczepiających C5 (konwertazy C5) na powierzchniach docelowych. Obie konwertazy C5 rozszczepiają łańcuch α C5 przy wiązaniu peptydowym 74, co prowadzi do wytworzenia fragmentów C5A (MW 11,200) i c5b (MW 185,000). Uwolniony peptyd C5A jest jedną z trzech anafilatoksyn pochodzących z dopełniacza. Fragment C5b łączy się z C6, C7, C8 i C9, tworząc lityczny kompleks ataku membranowego c5b-9 (MAC).
rodzimy, ludzki Składnik dopełniacza C5. Glikoproteina złożona z dwóch nie identycznych podjednostek M. W. 120 000 (α) I 75 000 (β) połączonych wiązaniami dwusiarczkowymi. Obecne w normalnej surowicy ludzkiej w dawce 70 µg / ml. Aktywacja dopełniacza drogą klasyczną lub alternatywną może skutkować montażem enzymów rozszczepiających C5 (konwertazy C5) na powierzchniach docelowych. Obie konwertazy C5 rozszczepiają łańcuch α C5 w wiązaniu peptydowym 74, w wyniku czego powstają fragmenty C5A (MW 11,200) i c5b (MW 185,000). Uwolniony peptyd C5A jest jedną z trzech anafilatoksyn pochodzących z dopełniacza. Fragment C5b łączy się z C6, C7, C8 i C9, tworząc lityczny kompleks ataku membranowego c5b-9 (MAC).
opakowanie
250 µg w ampułce z tworzywa sztucznego
działanie Biochem/physiol
≥100 000 C₅H00 jednostek/mg; ≥60% aktywności C5 w normalnej surowicy ludzkiej w przeliczeniu na mg/mg
opakowanie
patrz fiolka etykieta dla stężenia specyficznego dla partii.
Ostrzeżenie
toksyczność: standardowe postępowanie (a)
postać fizyczna
w PBS, pH 7,2.
Uwaga dotycząca przygotowania
preparat przygotowany z surowicy, której wyniki certyfikowanych testów wykazały ujemny wynik na obecność HBsAg oraz przeciwciał przeciwko HIV i HCV.
Rekonstytucja
po początkowym rozmrożeniu, wyrównaniu i zamrożeniu (-70°C).
Inne Zapiski
Janatova, J. 1988. Metody Enzymol. 162, 579.
Wetsel, R. A., et al. 1980. J. Immunol. Metody 35, 319.
