Konalbumina
Owotransferyna jest złożona w taki sposób, że tworzy dwa płaty (końcówki N I C), a każdy płat składa się z miejsca wiązania. Każdy płat dzieli się następnie na dwie domeny po 160 reszt aminokwasowych. Jego struktura składa się również z piętnastu sieciowanych dwusiarczków i żadnych wolnych grup sulfhydrylowych. Grupy dwusiarczkowe stabilizują struktury trzeciorzędowe białek. Transferryny są białkami wiążącymi żelazo i reaktantami ostrej fazy surowicy zwierzęcej. Logarytm wiązania wynosi 15 przy pH 7 lub wyższym, co oznacza, że zdolność wiązania żelaza przez owotransferrynę gwałtownie spada przy pH mniejszym niż 6. Rodzina ta jest również znana ze swojej roli w dojrzewaniu komórek poprzez transport niezbędnych składników odżywczych do rozwijających się zarodków. Owotransferyna działa jako środek przeciwbakteryjny i transportuje żelazo do rozwijającego się zarodka. Ponieważ wiążą się z żelazem, utrudnia to szkodliwym bakteriom zaspokojenie ich pod względem odżywczym, więc działa jako środek przeciwbakteryjny.
pierwotna Sekwencja owotransferyny jest podobna do sekwencji wielu transferryn w surowicy występujących u innych gatunków. Niedawno naukowcy odkryli transferrynę w surowicy krwi u ludzi, która wiąże żelazo jak owotransferyna i która wykazuje 50% homologii do owotransferyny, tzn. mają podobny skład aminokwasów i zawartość węglowodanów. W płacie C ludzka surowica ma dwa N-glikany, podczas gdy owotransferryna kury ma jeden N-glikan. W związku z tym białko to różni się strukturalnie od swojego odpowiednika w surowicy ze względu na wzór glikozylacji. Mówi się, że białka te są glikozylowane, ponieważ mają do nich przyłączone węglowodany. Glikozylacja jest najczęstszą modyfikacją kowalencyjną (tworzenie wiązań chemicznych), która występuje w organizmach żywych. Proces ten zależy od struktury szkieletu białka i miejsca przyłączania węglowodanów.
ponadto, owotransferyna jest glikozylowana przez wiązanie N z aminokwasem znanym jako asparagina, co oznacza, że glikan, łańcuch węglowodanowy, jest przyłączony do azotu na aminokwasie. Asparagina, występująca obficie w szparagach (stąd jej nazwa), jest jednym z dwudziestu najczęstszych aminokwasów i był pierwszym aminokwasem, który został wyizolowany. Podczas gdy owotransferryna identyfikuje się ze swoją rodziną, istnieją dwa rodzaje białek owotransferryny: apo i holo. Apo-Owotransferyna jest pozbawiona żelaza, a holo-Owotransferyna jest nasycona żelazem. Ponieważ apo-owotransferyna jest pozbawiona żelaza, łatwo ulega zniszczeniu w wyniku zabiegów fizycznych i chemicznych.
biologicznie konalbumina izoluje i sekwestruje zanieczyszczenia metaliczne w białku jaja.
