Zmiana konformacyjna

wiele technik biofizycznych, takich jak krystalografia, NMR, elektronowy rezonans paramagnetyczny (EPR) przy użyciu technik etykiet spinowych, dichroizmu kołowego (CD), wymiany wodoru i progu można wykorzystać do badania makrocząsteczkowej zmiany konformacyjnej. Interferometria z podwójną polaryzacją jest techniką stacjonarną zdolną do pomiaru zmian konformacyjnych w biomolekułach w czasie rzeczywistym przy bardzo wysokiej rozdzielczości.

specyficzna nieliniowa technika optyczna zwana generacją drugiej harmonicznej (SHG) została ostatnio zastosowana do badania zmian konformacyjnych w białkach. W tej metodzie, sonda drugiej harmonicznej aktywnej jest umieszczana w miejscu, które podlega ruchowi w białku przez mutagenezę lub nienależące do miejsca przyłączenie, a białko jest adsorbowane lub specjalnie unieruchomione na powierzchni. Zmiana konformacji białka powoduje zmianę orientacji barwnika względem płaszczyzny powierzchni, a tym samym natężenia wiązki drugiej harmonicznej. W próbce białka o dobrze określonej orientacji kąt nachylenia sondy można określić ilościowo, w przestrzeni rzeczywistej i czasie rzeczywistym. Jako sondy można również stosować aminokwasy nienaturalne drugiej harmonicznej.

inna metoda stosuje elektro-przełączalne biosurfaces, gdzie białka są umieszczane na krótkich cząsteczkach DNA, które są następnie przeciągane przez roztwór buforowy przez zastosowanie naprzemiennych potencjałów elektrycznych. Mierząc ich prędkość, która ostatecznie zależy od tarcia hydrodynamicznego, można wizualizować zmiany konformacyjne.