Mudanças conformacionais

muitas técnicas biofísicas, tais como cristalografia, NMR, ressonância paramagnética eletrônica (EPR) usando técnicas de rotulação de spin, dicroismo circular (CD), troca de hidrogênio e FRET podem ser usados para estudar mudanças conformacionais macromoleculares. A interferometria de polarização dupla é uma técnica de bancada capaz de medir mudanças conformacionais em biomoléculas em tempo real em resolução muito alta.

a specific nonlinear optical technique called second-harmonic generation (SHG) has been recently applied to the study of conformational change in proteins. Neste método, uma sonda de segunda harmónica activa é colocada num local que sofre movimento na proteína por mutagénese ou ligação não específica ao local, sendo a proteína adsorvida ou especificamente imobilizada numa superfície. Uma mudança na conformação proteica produz uma mudança na orientação líquida do corante em relação ao plano de superfície e, portanto, a intensidade do segundo feixe harmônico. Em uma amostra de proteína com uma orientação bem definida, o ângulo de inclinação da sonda pode ser determinado quantitativamente, no espaço real e em tempo real. Os aminoácidos não naturais Second-harmonic-active também podem ser usados como sondas.

outro método aplica-se às superfícies biossurfásicas electro-comutáveis, onde as proteínas são colocadas em cima de moléculas curtas de ADN que são depois arrastadas através de uma solução tampão por aplicação de potenciais eléctricos alternados. Ao medir sua velocidade, que em última análise depende de seu atrito hidrodinâmico, as mudanças conformacionais podem ser visualizadas.