Colagenul helix
Glicina, prolina și hidroxiprolina trebuie să fie în pozițiile lor desemnate cu configurația corectă. De exemplu, hidroxiprolina în poziția Y crește stabilitatea termică a Triplei spirale, dar nu atunci când este situată în poziția X. Stabilizarea termică este, de asemenea, împiedicată atunci când gruparea hidroxil are o configurație greșită. Datorită abundenței ridicate a conținutului de glicină și prolină, colagenul nu reușește să formeze o structură regulată de foi de tip XV-helix și de foi de tip XV. Trei șuvițe elicoidale stângace se răsucesc pentru a forma o triplă helix dreaptă. Un triplu helix de colagen are 3,3 reziduuri pe rând.
fiecare dintre cele trei lanțuri este stabilizată prin repulsie sterică datorită inelelor de pirolidină ale reziduurilor de prolină și hidroxiprolină. Inelele de pirolidină se țin departe unul de celălalt atunci când lanțul polipeptidic își asumă această formă elicoidală extinsă, care este mult mai deschisă decât forma strâns înfășurată a helixului alfa.Cele trei lanțuri sunt legate de hidrogen între ele. Donatorii de legături de hidrogen sunt grupările peptidice NH ale reziduurilor de glicină. Acceptorii legăturii de hidrogen sunt grupurile CO de reziduuri de pe celelalte lanțuri. Grupul OH al hidroxiprolinei nu participă la legarea hidrogenului, dar stabilizează izomerul trans al prolinei prin efecte stereoelectronice, stabilizând astfel întreaga triplă helix.
creșterea helixului de colagen (superhelix) este de 2,9 (0,29 nm) pe reziduu. Centrul helixului triplu de colagen este foarte mic și hidrofob, iar fiecare al treilea reziduu al helixului trebuie să aibă contact cu Centrul. Datorită spațiului foarte mic și strâns din centru, numai hidrogenul mic al lanțului lateral glicină este capabil să interacționeze cu Centrul. Acest contact este imposibil chiar și atunci când un reziduu de aminoacizi ușor mai mare este prezent, altul decât glicina.
