Spiralat coil

From Proteopedia

Salt la: Navigare, căutare

proteopedia linkproteopedia link

o bobină înfășurată sau superhelix este formată prin înfășurarea a două, trei sau patru elice-uri împreună. Firele elicoidale sunt ținute împreună de forța hidrofobă formată între lanțurile laterale nepolare din diferitele fire peptidice. Un model de repetare heptad a reziduurilor hidrofobe cu lanț scurt în structura primară aduce în mod constant aceste lanțuri laterale nepolare la fiecare al șaptelea reziduu. Aceste reziduuri nepolare din diferite toroane sunt localizate corespunzător pentru a interacționa între ele, deoarece helixul este ușor distorsionat prin faptul că este mai puțin strâns înfășurat decât spirala normală de la 7,51, astfel încât are un pas de 0,51 în loc de 0,54 și sunt 3,5 reziduuri pe rând în loc de 3,6. Cu această ușoară stângărăsuciți-vă la dreapta-Helix-ul cu mâna dreaptă, există exact șapte reziduuri pe două rotații (2 x 3,5) în spirala distorsionată de la XV-helix și, prin urmare, lanțurile laterale ale reziduurilor heptad sunt la locul lor pentru a interacționa unul cu celălalt.

cuprins

  • 1 Structura bobinei înfășurate: diagrama panglicii unei bobine înfășurate, cum ar fi apare în proteinele fibroase alfa-keratină sau tropomiozină.
  • 2 interacțiunile Heptad repetate și hidrofobe în bobine înfășurate.
  • 3 ilustrații suplimentare
  • 4 Coordonate

structura bobinei înfășurate: diagrama panglicii unei bobine înfășurate, cum ar fi apare în proteinele fibroase alfa-keratină sau tropomiozină.

(KineMage nu este acceptat în prezent)proteinele fibroase sunt, în cea mai mare parte, caracterizate prin secvențe simple foarte repetitive, cum ar fi o bobină înfășurată de două helice alfa, cum ar fi în keratine și tropomiozină. Aici este prezentată o diagramă de panglică a unei bobine înfășurate. Unul dintre cele două lanțuri identice ale segmentului,” bobina 1″, este galben, iar celălalt,” bobina 2″, este seagreen. Capetele terminale N și C ale fiecărui segment sunt marcate cu bile albastre și roșii. Puteți vedea cu ușurință că proteina formează o bobină paralelă înfășurată: helicele sale alfa componente sunt dreptaci, dar bobina înfășurată este stângaci. Uită-te la Vizualizări1-3 pentru a vedea bobina înfășurată din unghiuri diferite. Trageți diapozitivul ‘zclip’ la stânga și la dreapta în View3 pentru a vedea o parte sau toată structura. Rețineți că bobina înfășurată face doar puțin mai mult de 1/2 rotire pe o distanță în care fiecare helix alfa face ~13 rotații.

trageți mouse-ul dintr-o parte în alta orizontal peste imagine pentru a vedea modul în care cele două bobine se înfășoară una în jurul celeilalte. Bobinele spiralate paralele apar în multe proteine, inclusiv alfa keratina, o proteină fibroasă purtătoare de stres care apare în pielea mamiferelor; tropomiozină și miozină, proteine importante în mușchi; și așa-numitele segmente cu fermoar leucină care permit dimerizarea și, prin urmare, activarea a numeroși factori de transcripție eucariotă. Fermoarele de leucină diferă de alte bobine înfășurate cu 2 helix numai prin faptul că reziduurile lor d sunt aproape invariabil Leu.

interacțiunile Heptad repetate și hidrofobe în bobine înfășurate.

(KineMage nu este acceptat în prezent)prezentat aici este structura bobinei înfășurate în detaliu atomic, dar care arată doar atomii Cb ai lanțurilor laterale, astfel încât să puteți vedea repetarea Heptad și interacțiunile hidrofobe în bobine înfășurate. View1 prezintă un segment situat central cu 8 reziduuri,” piesa-4 ” a fiecărei subunități, cu legăturile covalente ale bobinei 1 cu tentă galbenă, cele ale bobinei 2 cu tentă verde și atomii Cb reprezentați de bile magenta. Faceți clic pe butoanele” A-reziduuri “și” D-reziduuri ” pentru a vedea atomii Cb ai reziduurilor a și d evidențiate în verde și auriu.

secvența de aminoacizi a polipeptidei prezintă o repetare heptad brută (a-b-c-d-e-f-g)n, reziduurile din pozițiile a și d având lanțuri laterale hidrofobe mici (Ala, Val, Leu și Ile). Aceasta oferă o bandă hidrofobă pe o față a fiecărei helixuri alfa care mediază asocierea sa cu o altă astfel de helix pentru a forma o bobină înfășurată. Ușoara discrepanță dintre reziduurile de 3,6 pe rotație ale unei spirale alfa normale și repetarea reziduurilor de 3,5 a reziduurilor a și d face ca această bandă hidrofobă să se înfășoare în jurul helixului său alfa într-o helix stângaci blând, contabilizând astfel formarea bobinei înfășurate stângaci.

mergeți la View3 și porniți toate cele șapte butoane “Piece-n” pentru a afișa bobina înfășurată în vedere laterală. Aici, proteina este reprezentată de lanțul său principal și atomii Cb colorați așa cum este descris mai sus. View3 prin View8 arată bobina înfășurată în diferite orientări despre axa sa superhelix. Accesați View1 și trageți diapozitivul ‘zclip’ la stânga și la dreapta pentru a vedea o parte sau toată bobina înfășurată vizualizată de-a lungul axei sale superhelix. Rețineți modul în care lanțurile laterale ale reziduurilor a și d sunt ambalate de-a lungul axei superhelix. Apropierea acestui ambalaj explică prezența numai a lanțurilor laterale hidrofobe mici în aceste poziții; lanțurile laterale hidrofobe mai mari, cele ale Phe și Trp, în aceste poziții ar îndepărta cele două spirale și astfel ar destabiliza bobina înfășurată. În cele din urmă, faceți clic pe mai mulți dintre atomii Cb localizați la periferia bobinei înfășurate pentru a vă convinge că aceste reziduuri au un caracter aproape în întregime hidrofil.

ilustrații suplimentare

spiralat-cil din GCN4 (Cod PDB 1uo2)

arată:Ansamblu biologic unitate asimetrică

două componente ale proteinei generale de control GCN4 din drojdia de panificație. Observați bobina ușoară din fire. () Fiecare al șaptelea reziduu, , este nepolar și, cu 3,5 reziduuri pe rând, fiecare repetare heptad este aliniată cu cea de mai jos și deasupra acestuia, precum și în poziția de a interacționa cu repetarea heptad pe un al doilea fir. Privind în jos a contactului. A reziduurilor situate între heptad repetă spirala în jurul helixului departe de lanțurile laterale de pe firul partener, nepermițând astfel interacțiuni între aceste lanțuri laterale ale celor două fire.

trei fire spiralate de (1htm), care este una dintre proteinele virale care este imunologic activ. Repetările heptrad ale fiecărui fir sunt prezentate în .

patru catene ale proteinei generale de control care arată pe toate cele patru lanțuri.

(CAP; 1G6N.PDB) este o proteină globulară care este un regulator important al mai multor aspecte ale catabolismului. Observați cele două spirale din centrul structurii. Fiecare bobină face parte dintr-o subunitate diferită, iar formarea bobinei înfășurate joacă un rol esențial în menținerea celor două subunități împreună. În fiecare subunitate sunt prezentate în spacefill.

Coordonate

coordonatele pentru bobina înfășurată (tropomyosin) au fost obținute de la Xiaoling Xia și Carolyn Cohen, Universitatea Brandeis.

colaboratori și editori ai paginii Proteopedia (ce este asta?)

Karl Oberholser, Judy Voet, Israel Hanukoglu, Michal Harel

preluat din “http://proteopedia.org/wiki/index.php/Coiled_coil ”

Lasă un răspuns

Adresa ta de email nu va fi publicată.