Konformationsförändring

många biofysiska tekniker såsom kristallografi, NMR, elektronparamagnetisk resonans (EPR) med spin-etiketttekniker, cirkulär dikroism (CD), väteutbyte och FRET kan användas för att studera makromolekylär konformationsförändring. Dubbelpolariseringsinterferometri är en bänkteknik som kan mäta konformationsförändringar i biomolekyler i realtid med mycket hög upplösning.

en specifik icke-linjär optisk teknik som kallas andra harmonisk generation (SHG) har nyligen tillämpats på studien av konformationsförändring i proteiner. I denna metod placeras en andra harmonisk aktiv sond på en plats som genomgår rörelse i proteinet genom mutagenes eller icke-platsspecifik bindning, och proteinet adsorberas eller immobiliseras specifikt till en yta. En förändring i proteinkonformationen ger en förändring i färgens nettoorientering i förhållande till ytplanet och därmed intensiteten hos den andra harmoniska strålen. I ett proteinprov med en väldefinierad orientering kan sondens lutningsvinkel bestämmas kvantitativt, i verkligt utrymme och realtid. Andra harmoniska aktiva onaturliga aminosyror kan också användas som sonder.

en annan metod tillämpar elektroomkopplingsbara biosurfaces där proteiner placeras ovanpå korta DNA-molekyler som sedan släpas genom en buffertlösning genom applicering av alternerande elektriska potentialer. Genom att mäta deras hastighet som i slutändan beror på deras hydrodynamiska friktion kan konformationsförändringar visualiseras.