Coiled coil

Von Proteopedia

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Eine Coiled-Coil oder Superhelix wird gebildet, indem zwei, drei oder vier α-Helices zusammen gewickelt werden. Die helikalen Stränge werden durch die hydrophobe Kraft zusammengehalten, die zwischen unpolaren Seitenketten aus den verschiedenen Peptidsträngen gebildet wird. Ein Heptad-Wiederholungsmuster von kurzkettigen hydrophoben Resten in der Primärstruktur bringt diese unpolaren Seitenketten konsequent jeden siebten Rest zusammen. Diese unpolaren Reste aus verschiedenen Strängen sind richtig angeordnet, um miteinander zu interagieren, da die Helix leicht verzerrt ist, indem sie weniger eng gewickelt ist als die normale α-Helix, so dass sie eine Steigung von 0,51 anstelle von 0,54 aufweist und 3,5 Reste pro Windung anstelle von 3,6. Mit dieser leichten linkshändigen Drehung zur rechtshändigen α-Helix gibt es genau sieben Reste pro zwei Umdrehungen (2 x 3,5) in der verzerrten α-Helix, und daher sind die Seitenketten der Heptad-Reste vorhanden, um miteinander zu interagieren.

• 1 Gewickelte Spulenstruktur: Banddiagramm einer gewickelten Spule, wie sie in den faserigen Proteinen Alpha-Keratin oder Tropomyosin vorkommt.
• 2 Die heptadermalen und hydrophoben Wechselwirkungen in gewickelten Spulen.
• 3 Weitere Abbildungen
• 4 Koordinaten

Gewickelte Spulenstruktur: Banddiagramm einer gewickelten Spule, wie sie in den faserigen Proteinen Alpha-Keratin oder Tropomyosin vorkommt.

(KineMage derzeit nicht unterstützt)Faserige Proteine zeichnen sich zum größten Teil durch stark repetitive einfache Sequenzen aus, wie z. B. eine gewickelte Spule aus zwei Alpha-Helices wie in Keratinen und Tropomyosin. Hier ist ein Farbbanddiagramm einer gewickelten Spule gezeigt. Eine der beiden identischen Ketten des Segments, “Spule 1”, ist gelb und die andere, “Spule 2”, ist seegrün. Die N- und C-terminalen Enden jedes Segments sind durch blaue und rote Kugeln markiert. Sie können leicht sehen, dass das Protein eine parallel gewickelte Spule bildet: Seine Alpha-Helices sind rechtshändig, aber die gewickelte Spule ist linkshändig. Schauen Sie sich Views1-3 an, um die aufgerollte Spule aus verschiedenen Blickwinkeln zu sehen. Ziehen Sie die ‘zclip’-Folie in View3 nach links und rechts, um einen Teil oder die gesamte Struktur anzuzeigen. Beachten Sie, dass die gewickelte Spule über eine Strecke, in der jede Alpha-Helix ~ 13 Umdrehungen macht, nur geringfügig mehr als 1/2 Umdrehung macht.

Ziehen Sie die Maus horizontal von einer Seite zur anderen über das Bild, um zu sehen, wie sich die beiden Spulen umeinander wickeln. Parallele aufgerollte Spulen treten in vielen Proteinen einschließlich Alphakeratin, ein faseriges drucktragendes Protein auf, das in der Säugetierhaut auftritt; Tropomyosin und Myosin, wichtige Proteine im Muskel; und die sogenannten Leucin-Zipper-Segmente, die die Dimerisierung und damit Aktivierung zahlreicher eukaryotischer Transkriptionsfaktoren ermöglichen. Leucin-Reißverschlüsse unterscheiden sich von anderen 2-Helix-Spulen nur dadurch, dass ihre d-Reste fast immer Leu sind.

Die heptadermalen und hydrophoben Wechselwirkungen in gewickelten Spulen.

(KineMage derzeit nicht unterstützt)Hier wird die Struktur der gewickelten Spule im atomaren Detail gezeigt, aber nur die Cb-Atome der Seitenketten, so dass Sie die Heptad-Wiederholungs- und hydrophoben Wechselwirkungen in gewickelten Spulen sehen können. View1 zeigt ein zentral gelegenes 8-Reste-Segment, “Piece-4” jeder Untereinheit, mit den kovalenten Bindungen von Spule 1 yellowtint, denen von Spule 2 Greentint und den Cb-Atomen, die durch magentafarbene Kugeln dargestellt sind. Klicken Sie auf die Schaltflächen “a-Reste” und “d-Reste”, um die Cb-Atome der a- und d-Reste grün und gold hervorgehoben anzuzeigen.

Die Aminosäuresequenz des Polypeptids weist eine grobe Heptad-Wiederholung (a-b-c-d-e-f-g) n auf, wobei die Reste an der a- und d-Position kleine hydrophobe Seitenketten (Ala, Val, Leu und Ile) aufweisen. Dies stellt einen hydrophoben Streifen auf einer Seite jeder Alpha-Helix bereit, der seine Assoziation mit einer anderen solchen Helix vermittelt, um eine gewickelte Spule zu bilden. Die geringfügige Diskrepanz zwischen den 3,6 Resten pro Windung einer normalen Alpha-Helix und der 3,5-Restreportation der a- und d-Reste bewirkt, dass sich dieser hydrophobe Streifen in einer sanften linkshändigen Helix um seine Alpha-Helix wickelt, wodurch die Bildung der linkshändigen Coiled Coil erklärt wird.

Gehen Sie zu View3 und schalten Sie alle sieben “Piece-n” -Tasten ein, um die aufgerollte Spule in der Seitenansicht anzuzeigen. Hier wird das Protein durch seine Hauptkette und Cb-Atome dargestellt, die wie oben beschrieben gefärbt sind. Die Ansichten 3 bis 8 zeigen die gewickelte Spule in verschiedenen Orientierungen um ihre Superhelixachse. Gehen Sie zu View1 und ziehen Sie die ‘zclip’-Folie nach links und rechts, um einen Teil oder die gesamte gewickelte Spule entlang ihrer Superhelixachse zu sehen. Beachten Sie, wie seine a- und d-förmigen Seitenketten entlang der Superhelixachse gepackt sind. Die Nähe dieser Packung erklärt das Vorhandensein von nur kleinen hydrophoben Seitenketten an diesen Positionen; größere hydrophobe Seitenketten, die von Phe und Trp, würden in diesen Positionen die beiden Spiralen auseinanderhebeln und dadurch die gewickelte Spule destabilisieren. Klicken Sie abschließend auf einige der Cb-Atome, die sich am Umfang der gewickelten Spule befinden, um sich davon zu überzeugen, dass diese Reste fast vollständig hydrophil sind.

Weitere Abbildungen

Zwei Stränge des allgemeinen Kontrollproteins GCN4 aus Bäckerhefe. Beobachten Sie die leichte Spule in den Strängen. () Jeder siebte Rest, , ist unpolar, und mit 3,5 Resten pro Umdrehung ist jeder Heptad-Repeat mit dem darunter und darüber liegenden ausgerichtet und in der Lage, mit dem Heptad-Repeat auf einem zweiten Strang zu interagieren. Blick auf den Kontakt. Die zwischen den Heptadinen befindlichen Reste spiralförmig um die Helix von den Seitenketten auf dem Partnerstrang weg, so dass Wechselwirkungen zwischen diesen Seitenketten der beiden Stränge nicht möglich sind.

Drei gewickelte Stränge von (1HTM), einem der immunologisch aktiven viralen Proteine. Die Heptrad-Wiederholungen jedes Strangs sind in dargestellt .

Vier Stränge des allgemeinen Kontrollproteins zeigen die an allen vier Ketten.

(CAP; 1G6N.PDB) ist ein globuläres Protein, das ein wichtiger Regulator verschiedener Aspekte des Katabolismus ist. Beachten Sie die beiden gewundenen α-Helices in der Mitte der Struktur. Jede Spule ist Teil einer anderen Untereinheit, und die Bildung der gewickelten Spule spielt eine entscheidende Rolle beim Zusammenhalten der beiden Untereinheiten. Die in jeder Untereinheit sind in spacefill gezeigt.

Koordinaten

Die Koordinaten für die Coiled-Coil (Tropomyosin) wurden von Xiaoling Xia und Carolyn Cohen, Brandeis University, erhalten.