Bobina enrollada

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Una bobina enrollada o superhelix se forma enrollando dos, tres o cuatro hélices α juntas. Las hebras helicoidales se mantienen unidas por la fuerza hidrofóbica formada entre las cadenas laterales no polares de las diferentes hebras de péptidos. Un patrón de repetición de heptad de residuos hidrofóbicos de cadena corta en la estructura primaria une consistentemente estas cadenas laterales no polares cada séptimo residuo. Estos residuos no polares de diferentes filamentos están ubicados adecuadamente para interactuar entre sí porque la hélice está ligeramente distorsionada al estar enrollada menos herméticamente que la hélice α normal, de modo que tiene un paso de 0,51 en lugar de 0,54 y hay 3,5 residuos por giro en lugar de 3,6. Con este ligero giro a la izquierda de la hélice α a la derecha, hay exactamente siete residuos por dos vueltas (2 x 3,5) en la hélice α distorsionada, y por lo tanto las cadenas laterales de los residuos de heptad están en su lugar para interactuar entre sí.

• 1 Estructura de Bobina en espiral: Diagrama de Cinta de una Bobina en espiral, como ocurre en las proteínas fibrosas alfa-Queratina o tropomiosina.
• 2 La Repetición de Heptad y las Interacciones Hidrofóbicas en Bobinas Enrolladas.
• 3 Ilustraciones adicionales
• 4 Coordenadas

Estructura de Bobina en espiral: Diagrama de Cinta de una Bobina en espiral, como ocurre en las proteínas fibrosas alfa-Queratina o tropomiosina.

(KineMage actualmente no soportado)Las proteínas fibrosas se caracterizan, en su mayor parte, por secuencias simples altamente repetitivas, como una bobina enrollada de dos hélices alfa, como en queratinas y tropomiosina. Aquí se muestra un diagrama de cinta de una bobina enrollada. Una de las dos cadenas idénticas del segmento, “Coil 1″, es amarilla y la otra,” Coil 2″, es seagreen. Los extremos terminales N y C de cada segmento están marcados con bolas azules y rojas. Se puede ver fácilmente que la proteína forma una bobina en espiral paralela: sus hélices alfa componentes son diestras, pero la bobina en espiral es zurda. Mire las vistas 1-3 para ver la bobina enrollada desde diferentes ángulos. Arrastre la diapositiva’ zclip ‘ a izquierda y derecha en View3 para ver parte o toda la estructura. Tenga en cuenta que la bobina enrollada hace solo un poco más de 1/2 de vuelta en una distancia en la que cada hélice alfa hace ~13 vueltas.

Arrastre el ratón de lado a lado horizontalmente a través de la imagen para ver la forma en que las dos bobinas se envuelven una alrededor de la otra. Las bobinas en espiral paralelas se producen en muchas proteínas, incluida la queratina alfa, una proteína fibrosa que soporta el estrés que se encuentra en la piel de los mamíferos; tropomiosina y miosina, proteínas importantes en los músculos; y los llamados segmentos de cremallera de leucina que permiten la dimerización y, por lo tanto, la activación de numerosos factores de transcripción eucarióticos. Las cremalleras de leucina se diferencian de otras bobinas enrolladas de 2 hélices solo en que sus residuos d son casi invariablemente Leu.

La Repetición de Heptad y las Interacciones Hidrofóbicas en Bobinas Enrolladas.

(KineMage actualmente no es compatible)Aquí se muestra la estructura de la bobina enrollada en detalle atómico, pero mostrando solo los átomos Cb de las cadenas laterales para que pueda ver la Repetición de Heptad y las Interacciones hidrofóbicas en Bobinas Enrolladas. La vista 1 muestra un segmento de 8 residuos ubicado centralmente,” Pieza-4 ” de cada subunidad, con los enlaces covalentes de la Bobina 1 yellowtint, los de la Bobina 2 greentint y los átomos Cb representados por bolas magenta. Haga clic en los botones” residuos a “y” Residuos d ” para ver los átomos Cb de los residuos a y d resaltados en verde y dorado.

La secuencia de aminoácidos del polipéptido presenta una repetición áspera de heptad, (a-b-c-d-e-f-g)n, con los residuos en las posiciones a y d que tienen pequeñas cadenas laterales hidrófobas (Ala, Val, Leu e Ile). Esto proporciona una tira hidrofóbica en una cara de cada hélice alfa que media su asociación con otra hélice para formar una bobina enrollada. La ligera discrepancia entre los 3,6 residuos por giro de una hélice alfa normal y la repetición de 3,5 residuos de los residuos a y d hace que esta tira hidrofóbica se envuelva alrededor de su hélice alfa en una suave hélice para zurdos, lo que explica la formación de la bobina enrollada para zurdos.

Vaya a View3 y encienda los siete botones “Pieza-n” para mostrar la bobina enrollada en la vista lateral. Aquí, la proteína está representada por su cadena principal y átomos de Cb coloreados como se describió anteriormente. View3 a View8 muestran la bobina enrollada en varias orientaciones sobre su eje de superhelix. Ve a View1 y arrastra la diapositiva’ zclip ‘ a la izquierda y a la derecha para ver parte o la totalidad de la bobina enrollada vista a lo largo de su eje superhelix. Tenga en cuenta cómo sus cadenas laterales de residuos a y d están empaquetadas a lo largo del eje superhelix. La cercanía de este embalaje explica la presencia de solo pequeñas cadenas laterales hidrófobas en estas posiciones; las cadenas laterales hidrofóbicas más grandes, las de Phe y Trp, en estas posiciones separarían las dos hélices y, por lo tanto, desestabilizarían la bobina enrollada. Finalmente, haga clic en varios de los átomos de Cb ubicados alrededor de la periferia de la bobina enrollada para convencerse de que estos residuos son casi totalmente hidrofílicos en carácter.

Ilustraciones Adicionales

Dos hebras de proteína de control general GCN4 de levadura de panadería. Observe la ligera bobina en las hebras. () Cada séptimo residuo,, es no polar, y con 3,5 residuos por turno, cada repetición de heptad está alineada con la que está debajo y encima de ella, además de estar en posición de interactuar con la repetición de heptad en una segunda hebra. Mirando hacia abajo del contacto. Los residuos ubicados entre la heptad se repiten en espiral alrededor de la hélice, lejos de las cadenas laterales de la hebra compañera, lo que no permite interacciones entre estas cadenas laterales de las dos hebras.

Tres hebras en espiral de (1HTM), que es una de las proteínas virales inmunológicamente activas. Las repeticiones heptrad de cada hebra se muestran en .

Cuatro hebras de la proteína de control general que muestran las cuatro cadenas.

(CAP; 1G6N.PDB) es una proteína globular que es un importante regulador de varios aspectos del catabolismo. Observe las dos hélices α enrolladas en el centro de la estructura. Cada bobina es parte de una subunidad diferente, y la formación de la bobina en espiral juega un papel fundamental en la celebración de las dos subunidades juntas. Las de cada subunidad se muestran en relleno espacial.

Coordenadas

Las coordenadas de la bobina enrollada (tropomiosina) se obtuvieron de Xiaoling Xia y Carolyn Cohen, de la Universidad Brandeis.