Kelattu kela

Proteopediasta

proteopedian linkproteopedian linkki

kelattu kela eli superhelix muodostuu kietomalla kaksi, kolme tai neljä α-kierteistä yhteen. Kierteisiä säikeitä pitää koossa hydrofobinen voima, joka muodostuu eri peptidisäikeistä muodostuvien ei-polaaristen sivuketjujen välille. Heptad toistaa lyhytketjuisten hydrofobisten jäämien kuvion primaarirakenteessa johdonmukaisesti tuo nämä ei-polaariset sivuketjut yhteen joka seitsemäs jäännös. Nämä eri säikeiden ei-polaariset jäämät sijaitsevat oikein vuorovaikutuksessa keskenään, koska helix on hieman vääristynyt, koska se on vähemmän tiukasti kierretty kuin normaali α-helix niin, että sen sävelkorkeus on 0, 51 sijaan 0, 54 ja siellä on 3, 5 jäämiä per kierros sijasta 3, 6. Kun tämä on hieman vasenkätinen ja oikeakätinen α-helix, vääristyneessä α-heliksessä on täsmälleen seitsemän jäännöstä kahta kierrosta kohden (2 x 3,5), ja siksi heptad-jäämien sivuketjut ovat paikallaan vuorovaikutuksessa keskenään.

• 1 kelattu Kela rakenne: nauha kaavio kelattu Kela kuten esiintyy kuituproteiinien alfa-keratiini tai tropomyosiini.
• 2 Heptad-toistot ja hydrofobiset vuorovaikutukset keloissa.
• 3 Lisäkuvaa
• 4 koordinaattia

kelattu Kela rakenne: nauha kaavio kelattu Kela kuten esiintyy kuituproteiinien alfa-keratiini tai tropomyosiini.

(KineMage ei tällä hetkellä tue)Kuituproteiineille on useimmiten ominaista hyvin toistuvat yksinkertaiset sekvenssit, kuten kahden alfa-kierteen käämi, kuten keratiineissa ja tropomyosiinissa. Tässä on nauha kaavio kelattu kela. Toinen segmentin kahdesta identtisestä ketjusta, “Coil 1″, on keltainen ja toinen,” Coil 2″, on seagreen. Kunkin janan N-ja C-päätteiset päät merkitään sinisillä ja punaisilla palloilla. Voit helposti nähdä, että proteiini muodostaa yhdensuuntaisen kierteisen Kelan: sen komponentti alfa-kierteet ovat oikeakätisiä, mutta kiertynyt kela on vasenkätinen. Katso Views1-3 nähdä kelattu kela eri näkökulmista. Vedä ‘zclip’ – liukumäkeä vasemmalle ja oikealle View3: ssa nähdäksesi rakenteen osan tai kokonaan. Huomaa, että kelattu kela tekee vain hieman enemmän kuin 1/2 kääntää matkan, jossa kukin alfa helix tekee ~13 kierrosta.

vedä hiirtä puolelta toiselle vaakatasossa kuvan poikki nähdäksesi, miten kaksi kelaa kietoutuvat toistensa ympärille. Yhdensuuntaiset kelat esiintyvät monissa proteiineissa, kuten alfakeratiinissa, joka on nisäkkäiden ihossa esiintyvä kuitumainen stressiproteiini; tropomyosiini ja myosiini, tärkeitä proteiineja lihaksissa; ja niin kutsutut leusiinin vetoketjun segmentit, jotka mahdollistavat lukuisten eukaryoottisten transkriptiotekijöiden dimerisaation ja siten aktivoitumisen. Leusiinikäämit eroavat muista 2-kierteisistä keloista vain siinä, että niiden d-jäämät ovat lähes poikkeuksetta Leu: ta.

Heptad-toistot ja hydrofobiset vuorovaikutukset keloissa.

(KineMage ei ole tällä hetkellä tuettu)tässä on kelatun Kelan rakenne atomisisällöittäin, mutta siinä näkyvät vain sidechainien Cb-atomit, joten voit nähdä Heptadin toistuvan ja hydrofobisen vuorovaikutuksen keloissa. View1 näyttää keskeisellä paikalla 8-jäämien segmentti,” pala-4 ” kunkin alayksikön, kanssa kovalenttiset sidokset kela 1 keltatintti, kuin Kela 2 greentintti, ja Cb atomit edustavat magenta pallot. Napsauta” a-jäämät “ja” d-jäämät ” painikkeet nähdä CB atomien A ja D jäämien korostettuna vihreä ja kulta.

polypeptidin aminohappojärjestyksessä esiintyy karkea heptad-toisinto, (a-b-c-d-e-f-g)n, ja A-ja d-kohdissa olevilla jäämillä on pienet hydrofobiset sivuketjut (Ala, Val, Leu ja Ile). Tämä tuottaa hydrofobisen nauhan kunkin alfa-kierteen yhdelle pinnalle, joka välittää sen liittymisen toiseen tällaiseen kierteeseen muodostaen kierteisen käämin. Pieni ero normaalin alfa-kierteen 3.6 jäämien ja A – ja d-jäämien 3.5-jäämien toistojen välillä saa tämän hydrofobisen nauhan kietoutumaan alfa-kierteensä ympärille lempeään vasenkätiseen kierteeseen, mikä selittää vasenkätisen kierteisen käämin muodostumisen.

Siirry View3: een ja käynnistä kaikki seitsemän “Piece-n” – nappia näyttääksesi kelatun Kelan sivunäkymässä. Tässä proteiinia edustavat sen pääketju ja Cb-atomit värittyneinä edellä kuvatulla tavalla. View3 kautta View8 Näytä kietoutunut kela eri suunnissa sen superhelix-akselilla. Siirry View1 ja vedä “zclip” dian vasemmalle ja oikealle nähdä osa tai kaikki kietoutunut kela katsottuna sen superhelix akselilla. Huomaa, miten sen A – ja d-jäämien sivuketjut on pakattu superhelix-akselia pitkin. Tämän pakkauksen läheisyys selittää sen, että näissä kohdissa on vain pieniä hydrofobisia sivuketjuja; suuremmat hydrofobiset sivuketjut, Phe: n ja Trp: n ketjut, näissä asennoissa työntäisivät kierteet toisistaan ja siten horjuttaisivat kiertynyttä kelaa. Lopuksi klikkaa useita CB-atomeja, jotka sijaitsevat kierteisen Kelan reuna-alueilla vakuuttaaksesi itsesi siitä, että nämä jäämät ovat luonteeltaan lähes täysin hydrofiilisiä.

lisäkuvia

kaksi säiettä yleistä gcn4-proteiinia leivontahiivasta. Tarkkaile säikeiden lievää käämiä. () Joka seitsemäs jäännös,, on ei-polaarinen, ja 3,5 jäämiä kierrosta kohden jokainen heptad-toistokohta on linjassa sen alapuolella ja yläpuolella olevan kanssa sekä on asemassa vuorovaikutuksessa heptad-toiston kanssa toisella säikeellä. Katso kontaktia. Heptadin välissä olevat jäämät toistavat kierteen kierteen ympäri poispäin kumppanijuosteen sivuketjuista, jolloin näiden kahden juosteen sivuketjujen väliset vuorovaikutukset eivät ole mahdollisia.

kolme kiertynyttä juostetta (1HTM), joka on yksi immunologisesti aktiivisista virusproteiineista. Heptrad toistaa kunkin säikeen on esitetty .

neljä yleisen kontrolliproteiinin säiettä, joista näkyy kaikki neljä ketjua.

(CAP; 1G6N. PDB) on pallomainen proteiini, joka on tärkeä useiden katabolian osa-alueiden säätelijä. Huomaa rakenteen keskellä olevat kaksi kierteistä α-kiertettä. Jokainen kela on osa eri alayksikköä, ja kelatun Kelan muodostumisella on keskeinen rooli kahden alayksikön pitämisessä yhdessä. Kussakin alayksikössä näkyvät välilyönnit.

koordinaatit

kelatun Kelan (tropomyosiinin) koordinaatit saatiin Xiaoling Xialta ja Carolyn Cohenilta Brandeisin yliopistosta.