Kollageenin helix

glysiinin, proliinin ja hydroksiproliinin on oltava määrätyissä asennoissaan oikealla kokoonpanolla. Esimerkiksi hydroksiproliini y-asennossa Lisää kolmoiskierteen lämpöstabiilisuutta, mutta ei silloin, kun se sijaitsee X-asennossa. Lämpöstabilaatio estyy myös silloin, kun hydroksyyliryhmällä on väärä konfiguraatio. Glysiini-ja proliinipitoisuuksien suuren runsauden vuoksi kollageeni ei muodosta säännöllistä α-helix-ja β-arkkirakennetta. Kolme vasenkätistä kierteistä kierrettä muodostavat oikeakätisen kolmoiskierteen. Kollageenissa on 3,3 jäämää per kierros.

jokainen kolmesta ketjusta stabiloituu proliini-ja hydroksiproliinijäämien pyrrolidiinirenkaista johtuvalla steerisellä repulsiolla. Pyrrolidiinirenkaat pysyvät poissa toistensa tieltä, kun polypeptidiketju omaksuu tämän pidennetyn kierteisen muodon, joka on paljon avoimempi kuin tiiviisti kietoutunut alfakierre.Kolme ketjua ovat vetysidottuja toisiinsa. Vetysidoksen luovuttajia ovat glysiinijäämien peptidiryhmät NH. Vetysidosten hyväksyjät ovat muiden ketjujen jäämien CO-ryhmiä. Hydroksiproliinin OH-ryhmä ei osallistu vetysidokseen, vaan stabiloi proliinin trans-isomeeria stereoelektronisilla vaikutuksilla, jolloin koko kolmoiskierre stabiloituu.

kollageenikierteen (superhelix) nousu on 2,9 Å (0,29 nm) per jäännös. Kollageenin kolmoiskierteen keskusta on hyvin pieni ja hydrofobinen, ja joka kolmannen helixin jäännöksen on oltava kosketuksissa keskipisteeseen. Koska keskustassa on hyvin pieni ja tiukka tila, vain glysiinin sivuketjun pieni vety kykenee vuorovaikutukseen keskuksen kanssa. Tämä kontakti on mahdotonta, vaikka läsnä olisi hieman suurempi aminohappojäämä kuin glysiini.