Collagen helix

a glicinnek, a prolinnak és a hidroxiprolinnak a kijelölt helyükön kell lennie a megfelelő konfigurációval. Például az Y helyzetben lévő hidroxiprolin növeli a hármas spirál hőstabilitását, de nem akkor, ha X helyzetben van. A termikus stabilizációt akkor is akadályozzák, ha a hidroxilcsoport rossz konfigurációval rendelkezik. A glicin és a prolin tartalmának magas bősége miatt a kollagén nem képes szabályos, a hélixet és a hélixet tartalmazó lapszerkezetet alkotni. Három Balkezes spirális szál csavarodik, hogy jobbkezes hármas spirált képezzen. A kollagén hármas spirál körönként 3,3 maradékot tartalmaz.

mindhárom láncot stabilizálja a prolin-és hidroxiprolinmaradékok pirrolidingyűrűi által okozott szterikus taszítás. A pirrolidin gyűrűk távol maradnak egymástól, amikor a polipeptidlánc felveszi ezt a kiterjesztett spirális formát, amely sokkal nyitottabb, mint az alfa spirál szorosan tekercselt formája.A három lánc hidrogénnel kapcsolódik egymáshoz. A hidrogénkötés donorok a peptid NH csoportjai glicin maradványok. A hidrogénkötés-akceptorok a többi lánc maradékainak CO-csoportjai. A hidroxiprolin OH csoportja nem vesz részt a hidrogénkötésben, de sztereoelektronikus hatásokkal stabilizálja a prolin transz izomerjét, ezért stabilizálja a teljes hármas spirált.

a kollagén hélix (superhelix) emelkedése maradékonként 2,9 (0,29 nm). A kollagén hármas hélix középpontja nagyon kicsi és hidrofób, és a hélix minden harmadik maradványának érintkeznie kell a központtal. A nagyon kicsi és szűk hely miatt a középpontban csak a glicin oldallánc kis hidrogénje képes kölcsönhatásba lépni a középponttal. Ez az érintkezés akkor is lehetetlen, ha a glicinen kívül valamivel nagyobb aminosav-maradék van jelen.