Bobina a spirale

Da Proteopedia

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Una bobina a spirale o superhelix è formata avvolgendo due, tre o quattro α-eliche insieme. I fili elicoidali sono tenuti insieme dalla forza idrofobica formata tra catene laterali non polari dai diversi fili peptidici. Un modello di ripetizione eptad di residui idrofobici a catena corta nella struttura primaria porta costantemente queste catene laterali non polari insieme ogni settimo residuo. Questi residui non polari da diversi trefoli si trovano correttamente per interagire tra loro perché l’elica è leggermente distorta essendo meno strettamente avvolto rispetto al normale α-elica in modo che abbia un passo di 0,51 invece di 0,54 e thereare 3,5 residui per turno invece di 3,6. Con questa leggera mano sinistratwist all’α-elica destrorsa, ci sono esattamente sette residui per due giri (2 x 3,5) nell’α-elica distorta, e quindi le catene laterali dei residui di eptade sono in atto per interagire tra loro.

• 1 Struttura della bobina arrotolata: Diagramma a nastro di una bobina arrotolata come avviene nelle proteine fibrose alfa-cheratina o tropomiosina.
• 2 La ripetizione di Heptad e le interazioni idrofobiche in bobine arrotolate.
• 3 Illustrazioni aggiuntive
• 4 Coordinate

Struttura della bobina arrotolata: Diagramma a nastro di una bobina arrotolata come avviene nelle proteine fibrose alfa-cheratina o tropomiosina.

(KineMage attualmente non supportato)Le proteine fibrose sono, per la maggior parte, caratterizzate da sequenze semplici altamente ripetitive come una bobina arrotolata di due alfa eliche come nelle cheratine e nella tropomiosina. Mostrato qui è un diagramma nastro di una bobina a spirale. Una delle due catene identiche del segmento, “Coil 1″, è gialla e l’altra,” Coil 2″, è seagreen. Le estremità N e C di ciascun segmento sono contrassegnate da sfere blu e rosse. Si può facilmente vedere che la proteina forma una bobina a spirale parallela: le sue eliche alfa componenti sono destrorse ma la bobina a spirale è mancina. Guarda Views1-3 per vedere la bobina arrotolata da diverse angolazioni. Trascina la diapositiva’ zclip ‘ a sinistra e a destra in View3 per vedere parte o tutta la struttura. Si noti che la bobina arrotolata fa solo poco più di 1/2 girare su una distanza in cui ogni elica alfa fa ~13 giri.

Trascina il mouse da un lato all’altro orizzontalmente sull’immagine per vedere il modo in cui le due bobine si avvolgono l’una intorno all’altra. Le bobine arrotolate parallele si verificano in molte proteine tra cui l’alfa cheratina, una proteina fibrosa che porta stress che si verifica nella pelle dei mammiferi; tropomiosina e miosina, proteine importanti nel muscolo; e i cosiddetti segmenti della chiusura lampo della leucina che permettono la dimerizzazione e quindi l’attivazione di numerosi fattori di trascrizione eucariotici. Le cerniere leucine differiscono dalle altre bobine a spirale a 2 eliche solo per il fatto che i loro residui d sono quasi invariabilmente Leu.

La ripetizione di Heptad e le interazioni idrofobiche in bobine arrotolate.

(KineMage attualmente non supportato)Mostrato qui è la struttura della bobina a spirale in dettaglio atomico, ma mostrando solo gli atomi Cb delle sidechain in modo da poter vedere la ripetizione Eptad e le interazioni idrofobiche in bobine a spirale. View1 mostra un segmento di 8 residui situato in posizione centrale,” Pezzo-4 ” di ciascuna subunità, con i legami covalenti della Bobina 1 yellowtint, quelli della bobina 2 greentint e gli atomi Cb rappresentati da sfere magenta. Fare clic sui pulsanti” a-Residui “e” d-Residui ” per vedere gli atomi Cb dei residui a e d evidenziati in verde e oro.

La sequenza aminoacidica del polipeptide presenta una ripetizione eptad ruvida, (a-b-c-d-e-f-g)n, con i residui nelle posizioni a e d con piccole catene laterali idrofobiche (Ala, Val, Leu ele). Ciò fornisce una striscia idrofobica su una faccia di ogni alfa elica che media la sua associazione con un’altra tale elica per formare una bobina arrotolata. La leggera discrepanza tra i 3,6 residui per giro di una normale alfa elica e la ripetizione di 3,5 residui dei residui a e d fa sì che questa striscia idrofobica avvolga la sua alfa elica in una delicata elica mancina, rappresentando così la formazione della bobina arrotolata mancina.

Vai a View3 e attiva tutti e sette i pulsanti” Piece-n ” per visualizzare la bobina arrotolata nella vista laterale. Qui, la proteina è rappresentata dalla sua catena principale e dagli atomi Cb colorati come descritto sopra. View3 attraverso View8 mostra la bobina arrotolata in vari orientamenti sul suo asse superhelix. Vai a View1 e trascina la diapositiva’ zclip ‘ a sinistra ea destra per vedere parte o tutta la bobina arrotolata vista lungo il suo asse superhelix. Si noti come le sue catene laterali a-e d-residui sono imballati lungo l’asse superhelix. La vicinanza di questo imballaggio rappresenta la presenza di solo piccole catene laterali idrofobiche in queste posizioni; catene laterali idrofobiche più grandi, quelle di Phe e Trp, in queste posizioni solleverebbero le due eliche e quindi destabilizzerebbero la bobina arrotolata. Infine, fare clic su alcuni degli atomi Cb situati sulla periferia della bobina arrotolata per convincersi che questi residui sono quasi interamente idrofili nel carattere.

Illustrazioni aggiuntive

Due filoni di general control protein GCN4 dal lievito di birra. Osservare la leggera bobina nei fili. () Ogni settimo residuo,, è non polare, e con 3,5 residui per turno ogni ripetizione eptad è allineato con quello sotto e sopra di esso, oltre ad essere in grado di interagire con la ripetizione eptad su un secondo filo. Guardando in basso il del contatto. Il dei residui situati tra l’eptad ripete spirale intorno all’elica lontano dalle catene laterali sul filo partner, quindi non permettendo interazioni tra queste catene laterali dei due trefoli.

Tre fili arrotolati di (1HTM) che è una delle proteine virali che è immunologicamente attiva. Le ripetizioni di eptrad di ogni filo sono mostrate in .

Quattro filoni della proteina di controllo generale che mostra il su tutte e quattro le catene.

(CAP; 1G6N.PDB) è una proteina globulare che è un importante regolatore di diversi aspetti del catabolismo. Notare le due α-eliche arrotolate al centro della struttura. Ogni bobina è una parte di una subunità diversa, e la formazione della bobina a spirale gioca un ruolo fondamentale nel tenere insieme le due subunità. Il in ogni subunità sono mostrati in spacefill.

Coordinate

Le coordinate per la bobina a spirale (tropomiosina) sono state ottenute da Xiaoling Xia e Carolyn Cohen, Brandeis University.