Collagene helix
Glicina, prolina e idrossiprolina devono essere nelle loro posizioni designate con la configurazione corretta. Ad esempio, l’idrossiprolina nella posizione Y aumenta la stabilità termica della tripla elica, ma non quando si trova nella posizione X. La stabilizzazione termica è anche ostacolata quando il gruppo idrossilico ha la configurazione sbagliata. A causa dell’elevata abbondanza di contenuti di glicina e prolina, il collagene non riesce a formare una struttura α-elica e β-foglio regolare. Tre fili elicoidali mancini si torcono per formare una tripla elica destrorsa. Una tripla elica di collagene ha 3,3 residui per turno.
Ciascuna delle tre catene è stabilizzata dalla repulsione sterica dovuta agli anelli pirrolidinici dei residui di prolina e idrossiprolina. Gli anelli di pirrolidina si tengono fuori l’uno dall’altro quando la catena polipeptidica assume questa forma elicoidale estesa, che è molto più aperta della forma strettamente arrotolata dell’alfa elica.Le tre catene sono idrogeno legati tra loro. I donatori di legame idrogeno sono i gruppi peptidici NH di residui di glicina. Gli accettori del legame idrogeno sono i gruppi CO di residui sulle altre catene. Il gruppo OH dell’idrossiprolina non partecipa al legame dell’idrogeno ma stabilizza l’isomero trans della prolina mediante effetti stereoelettronici, stabilizzando quindi l’intera tripla elica.
L’aumento dell’elica del collagene (superhelix) è di 2,9 Å (0,29 nm) per residuo. Il centro della tripla elica di collagene è molto piccolo e idrofobo e ogni terzo residuo dell’elica deve avere contatto con il centro. A causa dello spazio molto piccolo e stretto al centro, solo il piccolo idrogeno della catena laterale della glicina è in grado di interagire con il centro. Questo contatto è impossibile anche quando è presente un residuo aminoacidico leggermente più grande diverso dalla glicina.
