Kollagenhelix

Glycin, Prolin und Hydroxyprolin müssen sich an ihren vorgesehenen Positionen mit der richtigen Konfiguration befinden. Beispielsweise erhöht Hydroxyprolin in der Y-Position die thermische Stabilität der Tripelhelix, jedoch nicht, wenn es sich in der X-Position befindet. Die thermische Stabilisierung wird auch behindert, wenn die Hydroxylgruppe die falsche Konfiguration aufweist. Aufgrund des hohen Gehalts an Glycin und Prolin bildet Kollagen keine regelmäßige α-Helix- und β-Blattstruktur. Drei linkshändige Spiralstränge verdrehen sich zu einer rechtshändigen Dreifachhelix. Eine Kollagen-Tripelhelix hat 3,3 Reste pro Umdrehung.

Jede der drei Ketten wird durch die sterische Abstoßung aufgrund der Pyrrolidinringe von Prolin- und Hydroxyprolinresten stabilisiert. Die Pyrrolidinringe halten sich gegenseitig aus dem Weg, wenn die Polypeptidkette diese verlängerte helikale Form annimmt, die viel offener ist als die eng gewickelte Form der Alpha-Helix.Die drei Ketten sind wasserstoffgebunden. Die Wasserstoffbrückendonatoren sind die Peptid-NH-Gruppen von Glycinresten. Die Wasserstoffbrückenakzeptoren sind die CO-Gruppen von Resten an den anderen Ketten. Die OH-Gruppe von Hydroxyprolin nimmt nicht an der Wasserstoffbindung teil, sondern stabilisiert das Trans-Isomer von Prolin durch stereoelektronische Effekte und stabilisiert somit die gesamte Tripelhelix.

Der Anstieg der Kollagenhelix (Superhelix) beträgt 2,9 Å (0,29 nm) pro Rückstand. Das Zentrum der Kollagen-Dreifachhelix ist sehr klein und hydrophob, und jeder dritte Rest der Helix muss Kontakt mit dem Zentrum haben. Aufgrund des sehr kleinen und engen Raums im Zentrum kann nur der kleine Wasserstoff der Glycin-Seitenkette mit dem Zentrum interagieren. Dieser Kontakt ist selbst dann nicht möglich, wenn ein etwas größerer Aminosäurerest als Glycin vorhanden ist.