Coiled coil

from Proteopedia

proteopedia linkproteopedia link

coiled-coil lub superhelix powstaje przez zwijanie dwóch, trzech lub czterech α-Helis razem. Spiralne pasma są utrzymywane razem przez siłę hydrofobową utworzoną między niepolarowymi łańcuchami bocznymi z różnych pasm peptydowych. Schemat powtarzania heptad krótkołańcuchowych pozostałości hydrofobowych w strukturze pierwotnej konsekwentnie łączy te niepolarne łańcuchy boczne co siódmą pozostałość. Te niepolarne pozostałości z różnych pasm są prawidłowo zlokalizowane, aby oddziaływać ze sobą, ponieważ helisa jest lekko zniekształcona przez mniej ciasno zwinięta niż normalna α-helisa, tak że ma skok 0,51 zamiast 0,54 i są 3,5 reszt na obrót zamiast 3,6. Przy tym lekkim skręcie lewostronnym do prawostronnej α-helisy, w zniekształconej α-helisie znajduje się dokładnie siedem reszt na dwa zwoje (2 x 3,5), a zatem łańcuchy boczne reszt heptadowych oddziałują ze sobą.

• 1 zwinięta struktura cewki: schemat wstęgowy zwiniętej cewki, taki jak występuje w białkach włóknistych Alfa-keratyna lub tropomyozyna.
• 2 powtarzanie Heptad i interakcje hydrofobowe w zwojach.
• 3 dodatkowe ilustracje
• 4 Współrzędne

zwinięta struktura cewki: schemat wstęgowy zwiniętej cewki, taki jak występuje w białkach włóknistych Alfa-keratyna lub tropomyozyna.

(KineMage currently not supported)białka włókniste charakteryzują się w przeważającej części wysoce powtarzalnymi prostymi sekwencjami, takimi jak zwinięta cewka dwóch Helis Alfa, takich jak keratyny i tropomiozyna. Pokazany tutaj jest schemat wstążki zwiniętej cewki. Jeden z dwóch identycznych łańcuchów segmentu, “Coil 1″, jest żółty, a drugi,” Coil 2″, to seagreen. N-I C-końcowe końce każdego segmentu są oznaczone niebieskimi i czerwonymi kulkami. Łatwo widać, że białko tworzy równoległą spiralę: jego komponentowe helisy alfa są praworęczne, ale spirala jest leworęczna. Spójrz na Views1-3, aby zobaczyć zwiniętą cewkę pod różnymi kątami. Przeciągnij suwak ‘zclip’ w lewo i w prawo w View3, aby zobaczyć część lub całość struktury. Zauważ, że zwinięta cewka wykonuje tylko nieco więcej niż 1/2 obrotu na dystansie, w którym każda helisa Alfa wykonuje ~13 obrotów.

przeciągnij kursor myszy z boku na bok poziomo po obrazie, aby zobaczyć sposób, w jaki obie cewki owijają się wokół siebie. Równoległe zwoje występują w wielu białkach, w tym Alfa keratyna, włókniste białko obciążające skórę ssaków; tropomiozyna i miozyna, ważne białka w mięśniach; oraz tzw. segmenty suwakowe leucyny, które umożliwiają dimeryzację, a co za tym idzie aktywację licznych eukariotycznych czynników transkrypcyjnych. Suwaki leucyny różnią się od innych zwojów spiralnych 2-helix tylko tym, że ich pozostałości d są prawie niezmiennie Leu.

Powtarzalność Heptad i interakcje hydrofobowe w zwojach.

(KineMage obecnie nie jest obsługiwany)pokazano tutaj strukturę zwiniętej cewki w szczegółach atomowych, ale pokazano tylko atomy CB łańcuchów bocznych, dzięki czemu można zobaczyć powtarzanie Heptad i interakcje hydrofobowe w zwiniętych cewkach. Widok 1 pokazuje centralnie położony 8-resztowy segment,” kawałek-4 ” każdej podjednostki, z wiązaniami kowalencyjnymi Cewki 1 żółtej, cewki 2 zielonej i atomami CB reprezentowanymi przez magentowe kulki. Kliknij przyciski” A-Residues “i” D-Residues”, aby zobaczyć Atomy CB reszt a i d podświetlone na zielono i złoto.

Sekwencja aminokwasowa polipeptydu wykazuje szorstkie powtórzenie heptad (a-b-c-d-e-f-g)n, przy czym reszty w pozycjach a i d mają małe hydrofobowe łańcuchy boczne (Ala, Val, Leu i Ile). Zapewnia to hydrofobowy pasek na jednej powierzchni każdej helisy alfa, który pośredniczy w jej połączeniu z inną taką helisą, tworząc zwiniętą cewkę. Niewielka rozbieżność między 3,6 resztkami na obrót normalnej helisy alfa a 3,5-resztkami reszt a i d powoduje, że ten hydrofobowy Pasek owija się wokół swojej helisy alfa w delikatną leworęczną helisę, co odpowiada tworzeniu się leworęcznej zwojnicy.

przejdź do View3 i włącz wszystkie siedem przycisków “Piece-n”, aby wyświetlić zwiniętą cewkę w widoku z boku. Tutaj białko jest reprezentowane przez jego główny łańcuch i Atomy CB zabarwione jak opisano powyżej. View3 do View8 pokazują zwiniętą cewkę w różnych orientacjach wokół osi superhelix. Przejdź do View1 i przeciągnij suwak “zclip” w lewo i w prawo, aby zobaczyć część lub całość zwiniętej cewki oglądanej wzdłuż jej osi superhelix. Zauważ, jak jego łańcuchy boczne a i D są upakowane wzdłuż osi superhelix. Bliskość Tego opakowania wynika z obecności tylko małych hydrofobowych łańcuchów bocznych w tych pozycjach; większe hydrofobowe łańcuchy boczne, te Phe i Trp, w tych pozycjach podważyłyby dwie helisy od siebie, a tym samym destabilizowały zwiniętą cewkę. Na koniec kliknij na kilka atomów Cb znajdujących się na obrzeżach zwiniętej cewki, aby przekonać się, że te pozostałości mają prawie całkowicie hydrofilowy charakter.

dodatkowe ilustracje

dwie nici białka gcn4 z drożdży piekarskich. Obserwuj niewielką cewkę w pasmach. () Co siódma pozostałość,, jest niepolarna, a przy 3,5 reszcie na turę każdy powtórzenie heptad jest wyrównane z powtórzeniem poniżej i powyżej, jak również jest w stanie współdziałać z powtórzeniem heptad na drugiej nici. Patrząc w dół kontaktu. Pozostałości znajdujące się między heptadem powtarzają spiralę wokół spirali z dala od łańcuchów bocznych na nici partnerskiej, nie dopuszczając w ten sposób interakcji między tymi łańcuchami bocznymi dwóch nici.

trzy zwinięte nici (1htm), które są jednym z białek wirusowych, które są immunologicznie aktywne. Powtórzenia heptrad każdej nici są pokazane w .

cztery pasma białka ogólnego kontrolnego pokazujące na wszystkich czterech łańcuchach.

(CAP; 1G6N.PDB) to kuliste białko, które jest ważnym regulatorem kilku aspektów katabolizmu. Zwróć uwagę na dwie spiralne α-helisy w środku konstrukcji. Każda cewka jest częścią innej podjednostki, a tworzenie zwiniętej cewki odgrywa kluczową rolę w utrzymywaniu dwóch podjednostek razem. W każdej podjednostce są pokazane w spacefill.

Współrzędne

współrzędne zwiniętej cewki (tropomyozyny) uzyskano od Xiaoling Xia i Carolyn Cohen, Brandeis University.