Helisa kolagenowa

glicyna, prolina i hydroksyprolina muszą znajdować się w wyznaczonych pozycjach z prawidłową konfiguracją. Na przykład hydroksyprolina w pozycji Y zwiększa stabilność termiczną potrójnej helisy, ale nie wtedy, gdy znajduje się w pozycji X. Stabilizacja termiczna jest również utrudniona, gdy grupa hydroksylowa ma niewłaściwą konfigurację. Ze względu na dużą obfitość zawartości glicyny i proliny kolagen nie tworzy regularnej struktury α-helisy i β-arkusza. Trzy leworęczne spiralne nici skręcają się, tworząc potrójną spiralę praworęczną. Potrójna helisa kolagenu ma 3,3 reszt na turę.

każdy z trzech łańcuchów jest stabilizowany przez odpychanie steryczne spowodowane pierścieniami pirolidynowymi reszt proliny i hydroksyproliny. Pierścienie pirolidynowe nie wchodzą sobie w drogę, gdy łańcuch polipeptydowy przyjmuje tę rozszerzoną formę spiralną, która jest znacznie bardziej otwarta niż szczelnie zwinięta forma Alfa helisy.Te trzy łańcuchy są Wodorem połączonym ze sobą. Donorami wiązania wodorowego są peptydowe grupy NH reszt glicyny. Akceptory wiązania wodorowego są grupami co reszty na innych łańcuchach. Grupa OH hydroksyproliny nie uczestniczy w wiązaniu wodorowym, ale stabilizuje izomer trans proliny poprzez efekty stereoelektroniczne, tym samym stabilizując całą potrójną helisę.

wzrost helisy kolagenu (superhelix) wynosi 2,9 Å (0,29 nm) na pozostałość. Środek potrójnej helisy kolagenu jest bardzo mały i hydrofobowy, a co trzecia pozostałość helisy musi mieć kontakt z centrum. Ze względu na bardzo małą i ciasną przestrzeń w centrum, tylko mały Wodór łańcucha bocznego glicyny jest zdolny do interakcji z centrum. Kontakt ten jest niemożliwy nawet w przypadku obecności nieco większej reszty aminokwasowej innej niż glicyna.