A hélice de colagénio
glicina, prolina e hidroxiprolina devem estar nas suas posições designadas, com a configuração correcta. Por exemplo, a hidroxiprolina na posição Y aumenta a estabilidade térmica da hélice tripla, mas não quando está localizada na posição X. A estabilização térmica também é dificultada quando o grupo hidroxila tem a configuração errada. Devido à grande abundância de glicina e prolina, o colagénio não forma uma estrutura regular de α-helix e β-sheet. Três fios helicoidais canhotos torcem para formar uma tripla hélice com a mão direita. Uma hélice tripla de colagénio apresenta 3, 3 resíduos por volta.
cada uma das três cadeias é estabilizada pela repulsão estérica devido aos anéis de pirrolidina dos resíduos de prolina e hidroxiprolina. Os anéis de pirrolidina mantêm-se fora do caminho um do outro quando a cadeia polipeptídica assume esta forma helicoidal estendida, que é muito mais aberta do que a forma firmemente enrolada da hélice alfa.As três cadeias são de hidrogénio ligadas umas às outras. Os dadores de ligação ao hidrogénio são os grupos peptídicos NH de resíduos de glicina. Os aceitadores de ligações de hidrogénio são os grupos CO de resíduos nas outras cadeias. O grupo OH da hidroxiprolina não participa na ligação de hidrogênio, mas estabiliza o isômero trans da prolina por efeitos estereoeletrônicos, portanto, estabilizando toda a tripla hélice.
a ascensão da hélice de colagénio (superhelix) é de 2,9 Å (0,29 nm) por resíduo. O centro da tripla hélice de colágeno é muito pequeno e hidrofóbico, e cada terceiro resíduo da hélice deve ter contato com o centro. Devido ao espaço muito pequeno e apertado no centro, apenas o pequeno hidrogênio da cadeia lateral glicina é capaz de interagir com o centro. Este contato é impossível mesmo quando um resíduo de aminoácidos ligeiramente maior está presente além da glicina.
