Coiled coil

från Proteopedia

proteopedia linkproteopedia link

en coiled-coil eller superhelix bildas genom att lindas två, tre eller fyra Scorpios tillsammans. De spiralformade strängarna hålls samman av den hydrofoba kraften som bildas mellan icke-polära sidokedjor från olika peptidsträngar. Ett heptad-upprepningsmönster av kortkedjiga hydrofoba rester i den primära strukturen sammanför konsekvent dessa icke-polära sidokedjor var sjunde Rest. Dessa icke-polära rester från olika strängar är ordentligt placerade för att interagera med varandra eftersom spiralen är något förvrängd genom att vara mindre tätt lindad än den normala 0,51-spiralen så att den har en tonhöjd på 0,51 istället för 0,54 och därär 3,5 rester per varv istället för 3,6. Med den här lilla vänsterhäntavrid mot den högra handen i den förvrängda spiralen, det finns exakt sju rester per två varv (2 x 3,5) i den förvrängda spiralen, och därför är sidokedjorna i heptadresterna på plats för att interagera med varandra.

• 1 lindad Spolstruktur: Banddiagram över en lindad spole såsom förekommer i de fibrösa proteinerna alfa-Keratin eller tropomyosin.
• 2 Heptadens upprepade och hydrofoba interaktioner i lindade spolar.
• 3 ytterligare illustrationer
• 4 Koordinater

lindad Spolstruktur: Banddiagram över en lindad spole såsom förekommer i de fibrösa proteinerna alfa-Keratin eller tropomyosin.

(KineMage stöds för närvarande inte)fibrösa proteiner kännetecknas för det mesta av mycket repetitiva enkla sekvenser såsom en lindad spole av två alfa-spiraler såsom i keratiner och tropomyosin. Här visas ett banddiagram över en spolad spole. En av segmentets två identiska kedjor,” Coil 1″, är gul och den andra,” Coil 2″, är seagreen. N – och C-terminaländarna för varje segment är markerade med blå och röda bollar. Du kan lätt se att proteinet bildar en parallell lindad spole: dess komponent alfa-spiraler är högerhänt men den lindade spolen är vänsterhänt. Titta på Visningar1 – 3 för att se den spolade spolen från olika vinklar. Dra’ zclip ‘ – bilden åt vänster och höger i Visning3 för att se en del eller hela strukturen. Observera att den spiralformade spolen bara gör något mer än 1/2 varv över ett avstånd där varje alfa-helix gör ~13 varv.

dra musen från sida till sida horisontellt över bilden för att se hur de två spolarna lindas runt varandra. Parallella lindade spolar förekommer i många proteiner inklusive alfa keratin, ett fibröst stressbärande protein som förekommer i däggdjurshud; tropomyosin och myosin, viktiga proteiner i muskler; och de så kallade leucin-dragkedjesegmenten som tillåter dimerisering och därmed aktivering av många eukaryota transkriptionsfaktorer. Leucin blixtlås skiljer sig från andra 2-helix lindade spolar endast genom att deras d-rester är nästan alltid Leu.

Heptad upprepa och hydrofoba interaktioner i lindade spolar.

(KineMage stöds för närvarande inte)som visas här är strukturen hos den spolade spolen i atomdetalj men visar bara Cb-atomerna i sidokedjorna så att du kan se Heptad-upprepningen och hydrofoba interaktioner i spolade spolar. View1 visar ett centralt beläget 8-restsegment,” Piece-4 ” av varje subenhet, med de kovalenta bindningarna av spole 1 yellowtint, de av spole 2 greentint, och Cb-atomerna representerade av magenta bollar. Klicka på knapparna” A-rester” och “d-rester” för att se Cb-atomerna i A-och d-resterna markerade i grönt och guld.

aminosyrasekvensen för polypeptiden uppvisar en grov heptad-upprepning, (a-b-c-d-e-f-g)n, med resterna i A-och d-positionerna med små hydrofoba sidokedjor (Ala, Val, Leu och Ile). Detta ger en hydrofob remsa på ena sidan av varje alfa-helix som förmedlar dess förening med en annan sådan helix för att bilda en lindad spole. Den lilla skillnaden mellan 3.6-resterna per varv av en normal alfa-helix och 3.5 – restrepetitionen av a-och d-resterna gör att denna hydrofoba remsa lindas om sin alfa-helix i en mild vänsterhänt helix och därmed står för bildandet av den vänsterhänta spiralspolen.

gå till View3 och slå på alla sju “Piece-n” – knapparna för att visa den spolade spolen i sidovy. Här representeras proteinet av dess huvudkedja och Cb-atomer färgade som beskrivits ovan. View3 till View8 visar den lindade spolen i olika riktningar kring sin superhelixaxel. Gå till View1 och dra’ zclip ‘ – bilden åt vänster och höger för att se en del eller hela den lindade spolen som ses längs dess superhelix-axel. Notera hur dess a – och d-Rest sidokedjor packas längs superhelix axeln. Närheten av denna förpackning står för närvaron av endast små hydrofoba sidokedjor vid dessa positioner; större hydrofoba sidokedjor, de av Phe och Trp, i dessa positioner skulle bända de två spiralerna isär och därmed destabilisera den lindade spolen. Slutligen klickar du på flera av Cb-atomerna som ligger runt periferin av den spolade spolen för att övertyga dig själv om att dessa rester är nästan helt hydrofila i karaktär.

ytterligare illustrationer

två strängar av allmänt kontrollprotein GCN4 från bakersjäst. Observera den lilla spolen i trådarna. () Var sjunde återstod,, är icke-polär, och med 3,5 rester per varv varje heptad upprepning är i linje med den under och ovanför den, samt att vara i position för att interagera med heptad upprepa på en andra sträng. Tittar ner på kontakten. Den av de rester som ligger mellan heptad upprepar spiral runt spiralen bort från sidokedjorna på partnersträngen, vilket inte tillåter interaktioner mellan dessa sidokedjor av de två strängarna.

tre lindade strängar av (1HTM) som är ett av de virala proteinerna som är immunologiskt aktiva. Heptrad-upprepningarna av varje sträng visas i .

fyra strängar av det allmänna kontrollproteinet som visar på alla fyra kedjorna.

(CAP; 1g6n.PDB) är ett globulärt protein som är en viktig regulator för flera aspekter av katabolism. Lägg märke till de två spiralformade skruvarna i mitten av strukturen. Varje spole är en del av en annan underenhet, och bildandet av den spiralformade spolen spelar en central roll för att hålla de två underenheterna ihop. I varje underenhet visas i spacefill.

Koordinater

koordinaterna för den spiralformade spolen (tropomyosin) erhölls från Xiaoling Xia och Carolyn Cohen, Brandeis University.