Kollagen helix

glycin, prolin och hydroxiprolin måste vara i sina utsedda positioner med rätt konfiguration. Till exempel ökar hydroxiprolin I y-positionen den termiska stabiliteten hos trippelhelixen, men inte när den är belägen i X-positionen. Den termiska stabiliseringen hindras också när hydroxylgruppen har fel konfiguration. På grund av det höga överflödet av glycin-och prolininnehåll misslyckas kollagen med att bilda en vanlig struktur av sackaros-helix och sackaros-ark. Tre vänsterhänta spiralformade strängar vrider sig för att bilda en högerhänt trippelhelix. En kollagentrippelhelix har 3,3 rester per varv.

var och en av de tre kedjorna stabiliseras av sterisk repulsion på grund av pyrrolidinringarna av prolin-och hydroxiprolinrester. Pyrrolidinringarna håller sig ur varandras sätt när polypeptidkedjan antar denna förlängda spiralformade form, som är mycket mer öppen än den tätt lindade formen av alfa-spiralen.De tre kedjorna är vätebundna till varandra. Vätebindningsdonatorerna är peptid-nh-grupperna av glycinrester. Vätebindningsacceptorerna är CO – grupperna av rester på de andra kedjorna. OH-gruppen av hydroxiprolin deltar inte i vätebindning men stabiliserar trans-isomeren av prolin genom stereoelektroniska effekter och stabiliserar därför hela trippelhelixen.

ökningen av kollagenhelixen (superhelix) är 2,9 kcal (0,29 nm) per Rest. Centrum av kollagentrippelhelixen är mycket liten och hydrofob, och varje tredje rest av spiralen måste ha kontakt med mitten. På grund av det mycket lilla och trånga utrymmet i mitten kan endast det lilla väte i glycinsidokedjan interagera med mitten. Denna kontakt är omöjlig även när en något större aminosyrarest är närvarande än glycin.