Coiled coil

Dieser Unterabschnitt des Abschnitts ‘Familie und Domänen’ bezeichnet die Positionen von Regionen von Coiled Coil innerhalb des Proteins.

Gewickelte Spulen bestehen aus zwei oder mehr Alpha-Helices, die sich zu einer Superspule umeinander wickeln. Es kann zwei, drei oder vier Helices im Bündel geben und sie können entweder in der gleichen (parallelen) oder in der entgegengesetzten (antiparallelen) Richtung verlaufen.

Im Wesentlichen bestehen gewickelte Spulen aus Sequenzelementen von drei und vier Resten, deren Hydrophobizitätsmuster und Rückstandszusammensetzung mit der Struktur amphipathischer Alpha-Helices kompatibel ist. Die alternierenden drei und vier Restsequenzelemente stellen Heptad-Wiederholungen dar, in denen die Aminosäuren mit a’,’b’,’c’,’d’,’e’,’f’ und ‘g’ bezeichnet sind. Rückstände in den Positionen ‘a’ und ‘d’ sind im Allgemeinen hydrophob und bilden ein Zick-Zack-Muster von Noppen und Löchern, die mit einem ähnlichen Muster auf einem anderen Strang ineinandergreifen, um einen eng anliegenden hydrophoben Kern zu bilden. Von den verbleibenden Resten neigen ‘b’, ‘c’ und ‘f’ dazu, geladen zu werden. Daher hängt die Bildung von Heptadin von den physikalischen Eigenschaften der Hydrophobie und Ladung ab, die an einer bestimmten Position erforderlich sind, nicht von einer bestimmten Aminosäure.

Beispiele für Proteine mit gewickelten Spulenregionen umfassen Myosinen, Tropomyosine und Zwischenfilamente.

In UniProtKB/Swiss-Prot kommentieren wir Coils, die mit dem COILS-Programm von Lupas vorhergesagt wurden. Die Mindestgröße für die Coiled Coils beträgt 28 Aminosäuren. Wo zwei aufgerollte Spulen durch einen Abstand kleiner als 25 Aminosäuren getrennt werden, werden sie verschmolzen, um eine einzelne aufgerollte Spule zu bilden. Coiled Spulen sind in der Regel mit der ‘Sequenzanalyse’ Beweise annotiert, auch wenn sie experimentell nachgewiesen werden, da ihre genauen Grenzen in den meisten Fällen nicht bestimmt wurden.
Beispiele: O15697, Q9Y2D8, O97593

Coiled Coils und Leucin-Reißverschlüsse

Leucin-Reißverschlüsse stellen einen Subtyp von Coiled Coils dar, bei dem die Aminosäure Leucin an der ‘d’-Position des Heptad-Repeats vorherrscht. Sie können kürzer als 28 Aminosäuren sein. Wenn ein Papier die Existenz eines Leucin-Reißverschlusses meldet, Wir kommentieren dies normalerweise als gewickelte Spule, es sei denn, der vorgeschlagene Leucin-Reißverschluss hat sich als wichtig für die Funktion des Proteins erwiesen. In diesem Fall kommentieren wir den Leucin-Reißverschluss im Unterabschnitt ‘Domänen und Wiederholungen’.
Beispiele: P18289, P15407

In UniProtKB/TrEMBL werden gewickelte Spulenbereiche von unserem Sequenzanmerkungsmodul automatisch mit SPULEN annotiert.

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Coiled spule

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