Hélice de colágeno
Glicina, prolina e hidroxiprolina deben estar en sus posiciones designadas con la configuración correcta. Por ejemplo, hidroxiprolina en la posición Y aumenta la estabilidad térmica de la triple hélice, pero no cuando se encuentra en la posición X. La estabilización térmica también se ve obstaculizada cuando el grupo hidroxilo tiene una configuración incorrecta. Debido a la gran abundancia de contenido de glicina y prolina, el colágeno no forma una estructura regular de hélice α y lámina β. Tres hilos helicoidales para zurdos se tuercen para formar una triple hélice para diestros. Una triple hélice de colágeno tiene 3,3 residuos por turno.
Cada una de las tres cadenas está estabilizada por la repulsión estérica debido a los anillos de pirrolidina de residuos de prolina e hidroxiprolina. Los anillos de pirrolidina se mantienen alejados entre sí cuando la cadena polipeptídica asume esta forma helicoidal extendida, que es mucho más abierta que la forma en espiral de la hélice alfa.Las tres cadenas están unidas por hidrógeno entre sí. Los donantes de enlaces de hidrógeno son los grupos de péptidos NH de residuos de glicina. Los aceptadores de enlaces de hidrógeno son los grupos de residuos de CO en las otras cadenas. El grupo OH de la hidroxiprolina no participa en la unión de hidrógeno, pero estabiliza el isómero trans de la prolina por efectos estereoelectrónicos, estabilizando así toda la triple hélice.
El aumento de la hélice de colágeno (superhélice) es de 2,9 Å (0.29 nm) por residuo. El centro de la triple hélice de colágeno es muy pequeño e hidrofóbico, y cada tercer residuo de la hélice debe tener contacto con el centro. Debido al espacio muy pequeño y estrecho en el centro, solo el pequeño hidrógeno de la cadena lateral de glicina es capaz de interactuar con el centro. Este contacto es imposible incluso cuando un residuo de aminoácido ligeramente más grande está presente que no sea la glicina.
